Hémoglobine F

L'hémoglobine F (également connue sous le nom d'hémoglobine F, de « Hémoglobine fœtale » ou « Hématine fœtogène ») est une protéine impliquée dans le transport de l'oxygène dans le sang. L'hémoglobioam F est présenté en deux types : chaînes alpha et bêta. La chaîne alpha est une forme plus ancienne d'hémoglobine qui était présente dans les premiers organismes vivants sur Terre et est toujours présente dans le sang de la plupart des mammifères. La chaîne bêta, bien que moins courante, est une forme recombinante utilisée dans certaines thérapies.

L'hémoglobine F peut être décrite comme faisant partie d'un système génétique appelé hématopoïèse. La fonction principale de l’hémoglobine est de transporter l’oxygène des poumons vers les tissus. Dans le corps adulte, 98 % de l’hémoglobine est constituée de chaînes alpha et seulement 2 % de chaînes bêta. Cependant, dans diverses maladies telles que les chaînes d'hémoglobine A défectueuses ou l'homo

L'hémoglobine F est l'une des hémoglobines cellulaires les plus importantes impliquées dans le transport de l'oxygène des érythrocytes. Dans cette étude, nous avons évalué la fonction et la structure de l'hémoglobine F chez l'homme et obtenu de nouvelles données sur cette hémoglobine inhabituelle. D’une part, notre analyse a montré que l’hémoglobine fœtale présente une faible affinité pour l’oxygène, et nous avons postulé que cela pourrait être le signe de son incapacité à délivrer de l’oxygène aux tissus, associée à une faible survie de l’hémoglobine fœtale dans le tractus gastro-intestinal. Pour confirmer cette observation, nous avons mené des recherches supplémentaires et avons constaté que même après les deux étapes enzymatiques nécessaires pour éliminer l'hémoglobine Feta, l'hémoglobine libérée conserve une concentration très élevée (726 pmol/ml ou 63 O2). Nous avons également constaté que l’élimination de nombreux résidus d’acides aminés, notamment la cystéine, la purine base, la lysine et la valine, peut réduire davantage l’affinité fonctionnelle de cette hémoglobine. Une autre étude que nous avons menée visait à déterminer la fonction de l’hémoglobine F. Nous avons utilisé la technologie PCR in situ pour générer et visualiser le noyau et les mitochondries des cellules hépatiques (hépatocytes), ainsi que l’expression de l’hémoglobine F immature dans ces cellules. Cet échantillon permet d’examiner directement la fonction de l’hémoglobine F dans les cellules vivantes qui interviennent dans la production et l’assemblage des protéines.