Gliadine

La gliadine est une protéine soluble dans l'alcool obtenue à partir du blé. La gliadine est l'un des composants du gluten.

La gliadine appartient aux prolamines, un groupe de protéines de stockage caractéristiques des cultures céréalières. Avec la gluténine, la gliadine forme le gluten, un complexe de protéines qui donne la structure viscoélastique à la pâte et au pain.

La gliadine a une solubilité inhabituellement élevée dans l'alcool éthylique à 70-80 %. Cette propriété est utilisée pour isoler la gliadine de la farine de blé. Lorsque la farine est traitée avec de l'alcool, la gliadine entre en solution et la gluténine insoluble reste dans les sédiments.

La gliadine ne contient pas tous les acides aminés essentiels et est donc une protéine incomplète. Cependant, dans la composition du gluten, avec la gluténine, la gliadine fournit une composition équilibrée en acides aminés.

Chez les personnes présentant une intolérance génétiquement déterminée à la gliadine (maladie coeliaque), sa consommation provoque des dommages aux villosités de l'intestin grêle et altère l'absorption des nutriments. Un régime sans gliadine est aujourd’hui la seule méthode de traitement de la maladie cœliaque.



La gliadine est une protéine soluble dans l'alcool obtenue à partir du blé. La gliadine est l'un des composants du gluten.

La gliadine est un mélange de protéines qui se dissolvent dans 70 à 80 % d'alcool éthylique. Il est obtenu à partir de farine de blé par extraction à l'alcool. La gliadine est un composant du gluten avec la gluténine.

La gliadine donne à la pâte extensibilité et élasticité. Grâce à la présence de gliadine, la pâte peut lever lors du pétrissage et de la cuisson. Faute de gliadine, la pâte devient dure et inélastique.

L'excès de gliadine est également indésirable, car il peut conduire à un caractère collant et collant excessif de la pâte, ce qui rend difficile le façonnage des produits. Par conséquent, un rapport optimal entre gliadine et gluténine est important pour une bonne pâte.



Lorsque vous mangez des aliments contenant du blé, votre estomac rencontre des gliadines, des protéines solubles obtenues à partir des grains de blé. Ces protéines fournissent de la texture et la capacité de lier d’autres ingrédients entre eux, comme la farine et les œufs pour le pain et les gâteaux. Comme toutes les protéines, les gliadines sont les principaux composants structurels de notre corps et existent pour créer force et intégrité dans notre corps.

Les gliadines sont des protéines assez petites sécrétées par des enzymes spéciales appelées gluténolinosines. Ces enzymes décomposent le gluten et permettent à d’autres protéines de faire de même. Les gliadines sont responsables de l'obtention de la forme requise des produits : par exemple, le gluten permet de constituer un groupe alimentaire aussi important que le pain, les muffins ou les gâteaux. Ainsi, nous pouvons affirmer avec certitude que la texture et le goût de nos produits dépendent de la capacité des gluténolinases à provoquer une augmentation de la structure protéique et une expansion de son réseau spatial.

Cependant, dans le cas du blé, les allergies aux protéines contenant du gluten ont plusieurs causes. Premièrement, notre corps ne produit pas suffisamment de glutathion transférase pour éliminer les fractions toxiques du blé, telles que les allincarotènes, des molécules qui peuvent également provoquer une inflammation et des lésions intestinales. Ce