Fragment FC
Le fragment Fc fait partie de la molécule d’immunoglobuline qui est clivée par l’enzyme papaïne. Il se compose de deux régions C-terminales de chaînes lourdes d’immunoglobulines. Contrairement à la molécule d’anticorps complète, le fragment Fc n’interagit pas directement avec l’antigène. Cependant, grâce au fragment Fc, de nombreuses fonctions effectrices des anticorps sont réalisées. En particulier, c'est le fragment Fc qui médie la capacité des immunoglobulines à s'attacher aux cellules, à fixer le complément et également à participer à la réaction d'anaphylaxie cutanée passive. Ainsi, bien que le fragment Fc ne soit pas impliqué dans la reconnaissance des antigènes, il joue un rôle important dans la mise en œuvre de la réponse immunitaire.
Fragment Fc : rôle dans le système immunitaire
Le fragment Fc (de l'anglais Fragment crystallisable) fait partie de la molécule d'immunoglobuline (Ig) qui est clivée à l'aide de la papaïne, qui est une enzyme protéolytique. Le fragment Fc est constitué de deux régions C-terminales de chaînes lourdes et n'interagit pas avec l'antigène. Cependant, c'est le fragment Fc qui est associé à la capacité des immunoglobulines à se fixer aux cellules, à se lier au complément et à participer à la réaction d'anaphylaxie cutanée passive.
Les immunoglobulines sont des glycoprotéines synthétisées par les plasmocytes (lymphocytes B) en réponse à l'introduction d'un antigène dans l'organisme. Les immunoglobulines jouent un rôle important dans la protection de l’organisme contre les infections et autres agents pathogènes. Ils peuvent participer indirectement à la destruction d’agents pathogènes ou assister d’autres cellules du système immunitaire dans ce processus.
Les immunoglobulines sont constituées de deux types de chaînes : lourdes et légères. Chaque immunoglobuline possède deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères identiques. Les chaînes lourdes ont dans leur structure une boucle (fragment Fab), capable de se lier à l'antigène, et un fragment Fc. Les chaînes légères ne possèdent pas de fragment Fc et ne se lient pas à l'antigène.
Le fragment Fc remplit plusieurs fonctions importantes dans le système immunitaire. Il garantit que l'immunoglobuline se lie aux récepteurs des cellules du système immunitaire, tels que les macrophages, les neutrophiles, les cellules tueuses naturelles et d'autres cellules, ce qui leur permet de remplir leurs fonctions. Par exemple, la liaison des immunoglobulines aux récepteurs des macrophages entraîne une phagocytose (engloutissement) des agents pathogènes liés aux immunoglobulines.
Le fragment Fc assure également la liaison des immunoglobulines aux protéines du complément, ce qui entraîne l'activation du système du complément et une réponse immunitaire accrue. De plus, le fragment Fc est impliqué dans la réaction d'anaphylaxie cutanée passive. Dans cette réaction, les immunoglobulines se lient à un antigène déjà entré dans l’organisme et provoquent une réaction allergique.
En conclusion, le fragment Fc est une partie importante de la molécule d’immunoglobuline, qui assure la liaison de l’immunoglobuline aux cellules du système immunitaire et aux protéines du complément, et est également impliqué dans la réaction d’anaphylaxie cutanée passive. Comprendre le rôle du fragment Fc dans le système immunitaire est important pour le développement de nouvelles méthodes de lutte contre les infections et autres maladies associées au dysfonctionnement du système immunitaire. Par exemple, des anticorps monoclonaux sont développés sur la base du fragment Fc et sont utilisés pour traiter le cancer, les maladies auto-immunes et d'autres maladies. En outre, les études sur le fragment Fc peuvent contribuer à améliorer l’efficacité des vaccins et d’autres immunothérapies reposant sur la stimulation du système immunitaire. En général, le fragment Fc est un élément important du système immunitaire, qui joue un rôle clé dans la protection de l’organisme contre les infections et autres processus pathologiques.