Fc-Fragment

Fc-Fragment

Das Fc-Fragment ist Teil des Immunglobulinmoleküls, das durch das Enzym Papain abgespalten wird. Es besteht aus zwei C-terminalen Regionen schwerer Immunglobulinketten. Im Gegensatz zum vollständigen Antikörpermolekül interagiert das Fc-Fragment nicht direkt mit dem Antigen. Aufgrund des Fc-Fragments werden jedoch viele Effektorfunktionen von Antikörpern realisiert. Insbesondere ist es das Fc-Fragment, das die Fähigkeit von Immunglobulinen vermittelt, sich an Zellen zu binden, Komplement zu fixieren und auch an der Reaktion der passiven kutanen Anaphylaxie teilzunehmen. Obwohl das Fc-Fragment also nicht an der Antigenerkennung beteiligt ist, spielt es eine wichtige Rolle bei der Umsetzung der Immunantwort.

Fc-Fragment: Rolle im Immunsystem

Das Fc-Fragment (vom englischen Fragment crystallizable) ist ein Teil des Immunglobulin (Ig)-Moleküls, das mit Hilfe von Papain, einem proteolytischen Enzym, abgespalten wird. Das Fc-Fragment besteht aus zwei C-terminalen Regionen schwerer Ketten und interagiert nicht mit dem Antigen. Es ist jedoch das Fc-Fragment, das mit der Fähigkeit von Immunglobulinen verbunden ist, sich an Zellen zu binden, Komplement zu binden und an der Reaktion der passiven kutanen Anaphylaxie teilzunehmen.

Immunglobuline sind Glykoproteine, die von Plasmazellen (B-Lymphozyten) als Reaktion auf die Einführung eines Antigens in den Körper synthetisiert werden. Immunglobuline spielen eine wichtige Rolle beim Schutz des Körpers vor Infektionen und anderen Krankheitserregern. Sie können indirekt an der Zerstörung von Krankheitserregern beteiligt sein oder andere Zellen des Immunsystems dabei unterstützen.

Immunglobuline bestehen aus zwei Arten von Ketten – schwerer und leichter. Jedes Immunglobulin hat zwei identische schwere und zwei identische leichte Ketten. Schwere Ketten haben in ihrer Struktur eine Schleife (Fab-Fragment), die an Antigen binden kann, und ein Fc-Fragment. Leichte Ketten haben kein Fc-Fragment und binden nicht an Antigene.

Das Fc-Fragment hat mehrere wichtige Funktionen im Immunsystem. Es sorgt dafür, dass Immunglobulin an Rezeptoren auf Zellen des Immunsystems wie Makrophagen, Neutrophilen, natürlichen Killerzellen und anderen Zellen bindet und ihnen so ermöglicht, ihre Funktionen zu erfüllen. Beispielsweise führt die Bindung von Immunglobulin an Rezeptoren auf Makrophagen zur Phagozytose (Verschlingung) von Immunglobulin-gebundenen Krankheitserregern.

Das Fc-Fragment sorgt außerdem für die Bindung von Immunglobulin an Komplementproteine, was zu einer Aktivierung des Komplementsystems und einer verstärkten Immunantwort führt. Darüber hinaus ist das Fc-Fragment an der Reaktion der passiven kutanen Anaphylaxie beteiligt. Bei dieser Reaktion binden Immunglobuline an ein bereits in den Körper gelangtes Antigen und lösen eine allergische Reaktion aus.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass das Fc-Fragment ein wichtiger Teil des Immunglobulinmoleküls ist, das die Bindung von Immunglobulin an Zellen des Immunsystems und Komplementproteine ​​gewährleistet und auch an der Reaktion der passiven kutanen Anaphylaxie beteiligt ist. Das Verständnis der Rolle des Fc-Fragments im Immunsystem ist wichtig für die Entwicklung neuer Methoden zur Bekämpfung von Infektionen und anderen Krankheiten, die mit einer Fehlfunktion des Immunsystems einhergehen. Beispielsweise werden monoklonale Antikörper auf Basis des Fc-Fragments entwickelt und zur Behandlung von Krebs, Autoimmunerkrankungen und anderen Krankheiten eingesetzt. Darüber hinaus können Untersuchungen des Fc-Fragments dazu beitragen, die Wirksamkeit von Impfstoffen und anderen Immuntherapien, die auf der Stimulation des Immunsystems beruhen, zu verbessern. Im Allgemeinen ist das Fc-Fragment ein wichtiges Element des Immunsystems, das eine Schlüsselrolle beim Schutz des Körpers vor Infektionen und anderen pathologischen Prozessen spielt.