L'arginine succinatase est une enzyme synthétisée à partir de l'arginine et du succinate et qui catalyse la réaction inverse pour former de la L-arginine. L'enzyme joue un rôle clé dans la biosynthèse de l'urée à partir de l'ammoniac, mais intervient également dans la régulation des taux d'arginine dans le sang. Une diminution de l'activité de l'arginine succinate lyase peut entraîner une altération de la production d'arginine, une diminution de la synthèse de l'ADN, de la synthèse des protéines et de la division cellulaire.
L'argininosuckinatase a été trouvée dans des extraits de tissus musculaires de singes et de lépreux, et a ensuite été isolée en tant que protéine indépendante. Ses caractéristiques structurelles ont été identifiées pour la première fois lors de l'analyse des acides aminés et sa fonction a été déterminée lorsqu'il a été démontré qu'il inhibait son amidation par un complexe NH2OH/NH4OH contenant un produit antisérum monoclonal et