Arginin-Succinatase ist ein Enzym, das aus Arginin und Succinat synthetisiert wird und die Rückreaktion zur Bildung von L-Arginin katalysiert. Das Enzym spielt eine Schlüsselrolle bei der Biosynthese von Harnstoff aus Ammoniak, ist aber auch an der Regulierung des Argininspiegels im Blut beteiligt. Eine verminderte Argininsuccinat-Lyase-Aktivität kann zu einer beeinträchtigten Argininproduktion, einer verminderten DNA-Synthese, Proteinsynthese und Zellteilung führen.
Argininosuckinatase wurde in Muskelgewebeextrakten von Affen und Leprakranken gefunden und später als eigenständiges Protein isoliert. Seine strukturellen Eigenschaften wurden erstmals während der Aminosäureanalyse identifiziert und seine Funktion bestimmt, als nachgewiesen wurde, dass es seine Amidierung durch einen NH2OH/NH4OH-Komplex hemmt, der ein monoklonales Antiserumprodukt enthielt