Dipeptidhydrolasen, auch Dipeptidasen genannt, sind eine Gruppe von Enzymen, die die Hydrolyse von Peptidbindungen in Dipeptiden katalysieren. Dipeptide sind Moleküle, die aus zwei Aminosäureresten bestehen, die durch eine Peptidbindung verbunden sind.
Dipeptidhydrolasen spielen eine wichtige Rolle bei biochemischen Prozessen im Zusammenhang mit dem Proteinstoffwechsel. Sie sind am Abbau von Dipeptiden in einzelne Aminosäuren beteiligt, die dann zur Synthese neuer Proteine oder zur Energiegewinnung genutzt werden können.
Es gibt verschiedene Arten von Dipeptidhydrolasen, die für bestimmte Dipeptide spezifisch sind. Carnosinase katalysiert beispielsweise die Hydrolyse der Peptidbindung im Dipeptid Carnosin, das aus Beta-Alanin und L-Histidin besteht. Glycylglycinase hingegen spaltet das Dipeptid Glycylglycin in zwei Glycinmoleküle.
Dipeptidhydrolasen können auch industriell zur Herstellung von Nahrungsergänzungsmitteln wie Peptiden und Aminosäuren eingesetzt werden. Sie können auch medizinisch zur Behandlung von Erkrankungen im Zusammenhang mit dem Aminosäurestoffwechsel wie Phenylketonurie eingesetzt werden.
Im Allgemeinen sind Dipeptidhydrolasen wichtige biochemische Enzyme, die eine Schlüsselrolle im Stoffwechsel von Proteinen und anderen Aminosäureverbindungen spielen. Ihr Studium und ihre Anwendung haben großes Potenzial in verschiedenen Bereichen der Wissenschaft und Industrie.