Isoenzyme

L'isoenzyme est une isoforme d'une enzyme qui diffère des autres isoformes par sa séquence d'acides aminés. Les isoenzymes se trouvent généralement au niveau intracellulaire et remplissent des fonctions spécifiques dans le corps.

Les isoenzymes peuvent avoir différentes activités catalytiques, vitesses de réaction et spécificités par rapport à leurs substrats et inhibiteurs. Ces différences peuvent survenir en raison de mutations dans le gène codant pour l’enzyme ou en raison d’un épissage alternatif de l’ARNm.

Un exemple d’isoenzyme est l’isoenzyme lactate déshydrogénase, que l’on trouve dans le sang des humains et d’autres animaux. Les humains possèdent deux isoenzymes lactate déshydrogénase, LDH-A et LDH-B, qui ont des activités catalytiques différentes selon le tissu dans lequel elles se trouvent. Par exemple, l’isoenzyme LDH-A prédomine dans le muscle cardiaque et la LDH-B dans le foie.

Les isoenzymes peuvent également être utilisées comme marqueurs pour le diagnostic des maladies. Par exemple, une augmentation du taux d'isoenzyme CK-MB dans le sang indique des lésions du muscle cardiaque, ce qui peut être le signe d'un infarctus du myocarde.

En général, les isoenzymes jouent un rôle important dans le métabolisme et les processus biochimiques du corps. L'étude des isoenzymes peut aider à améliorer notre compréhension des processus biochimiques se produisant dans le corps et à développer de nouvelles méthodes de diagnostic et de traitement des maladies.

Les isoenzymes sont un groupe d'enzymes qui sont des molécules protéiques actives qui possèdent un certain nombre de propriétés spécifiques, notamment une vitesse de réaction accrue. Ils sont activement utilisés dans l'industrie, la médecine et la recherche scientifique. L'isoenzyme est une forme spéciale d'enzyme qui a une activité catalytique plus élevée. Par exemple, pour l’isoenzyme amylase, l’activité de la molécule est des centaines de fois supérieure à celle des enzymes ou des substrats inactifs. Dans cet article, nous examinerons les propriétés fondamentales des isoenzymes et leur utilisation dans divers domaines de l'activité humaine.

1. Introduction à l'isoenzyme

Les isoenzymes sont des protéines qui se distinguent des autres enzymes par la présence de plusieurs sites actifs localisés dans leur séquence avec une certaine régularité géométrique. Chaque site catalyse une réaction unique parmi un ensemble de réactions différentes réalisées par une enzyme donnée, mais chaque isoenzyme peut elle-même avoir un potentiel catalytique élevé. Une distribution importante de ces composés se produit dans la nature sous la forme de mutations génétiques de la plupart des familles de protéines, principalement liées aux centres réactifs des ARN polymérases ribosomiques (dans la levure), de la pénicilline microbiologique (E. coli), de l'uréase (molécule d'urée) et autres. .

2. Propriétés des isoenzymes

Les isoenzymes sont des formes spéciales de la même enzyme. Les isoenzymes ont des arrangements différents de groupes fonctionnels, mais conservent une