Classe d'immunoglobuline

Les immunoglobulines sont des protéines complexes qui participent à la protection de l'organisme contre les microbes et virus pathogènes. Ils appartiennent à la classe des protéines de la fraction globuline et ont la capacité de se lier à des antigènes étrangers. La formation d’immunoglobulines est l’une des fonctions les plus importantes du système immunitaire, assurée par ses plasmocytes.

Pour l'immunologie, quatre classes d'immunoglobulines sont d'une importance primordiale, désignées par les lettres G, A, M, D. Les classes d'immunoglobulines M (IgM) et G (lgG) sont également appelées classes « lentes » et « rapides », respectivement, pour leur demi-vie rapide grâce au sang. Leur ratio est d’environ 80 % d’IgM et 20 % d’IgG, ce qui correspond à 30 % de la population totale d’immunoglobulines circulantes. Les classes IgG et IgA sont présentes dans le sérum sanguin en quantités nettement supérieures à celles des IgM. Leur demi-vie caractéristique est de 19 jours et 3-4 jours. Ainsi, la concentration de chaque classe évolue dans une direction strictement définie. Une augmentation du taux d'immunoglobuline est caractérisée par une immunodéficience primaire ou secondaire, certaines formes de pathologie thyroïdienne et certaines infections. Une diminution des taux d’immunoglobine n’est que rarement constatée dans la pratique médicale. Normalement, entre la concentration de l'immunoglobule, une augmentation de la concentration des classes peu agglutinogènes et une réduction des classes plus agglutinogènes contribuent, et dans certaines conditions et maladies, la dynamique opposée est observée. La quantité d'immunoglobuline est généralement considérée comme le principal marqueur permettant d'évaluer la force de l'immunité humorale. Les anticorps spécifiques, par définition, sont impliqués dans les réactions protectrices, et l'obtention d'un titre positif d'anticorps de liaison est considéré comme un critère d'immunité intense. Cependant, il faut garder à l'esprit que la détermination du taux d'anticorps uniquement sous un aspect quantitatif ne permet pas d'évaluer le stade et la nature de la maladie. Dans de nombreuses conditions, une augmentation du taux de réaction peut être paradoxale et pathologique, en fonction de la localisation des anticorps dans l'organisme et de leur état fonctionnel, de la présence de réactions croisées et de la production d'immunoglobulines normales d'autres isotypes.

Les immunoglobulines sont un vaste groupe de protéines synthétisées par les plasmocytes et servant de principaux anticorps protecteurs de l'organisme. Ils font partie du système de défense complexe de l’organisme contre les infections. Chaque type d'immunoglobuline a une structure unique, une spécificité pour certains antigènes et peut être utilisée pour les neutraliser.

L'immunoglobuline est une glycoprotéine constituée de deux brins polypeptidiques lourds (H) et de deux brins légers (L) séparés par une liaison disulfure entre l'extrémité C de la chaîne lourde et l'extrémité N de la chaîne légère. La chaîne lourde contient plusieurs régions de liaison aux Ig, appelées domaines ou charnières, qui participent à la liaison et à la connexion de divers composants du système immunitaire. Il existe cinq classes d’immunoglobulines glimbines.