Classe de imunoglobulina

As imunoglobulinas são proteínas complexas envolvidas na proteção do corpo contra micróbios e vírus patogênicos. Eles pertencem à classe das proteínas da fração globulina e têm a capacidade de se ligar a antígenos estranhos. A formação de imunoglobulinas é uma das funções mais importantes do sistema imunológico, desempenhada pelos seus plasmócitos.

De primordial importância para a imunologia são quatro classes de imunoglobulinas, designadas pelas letras G, A, M, D. As classes de imunoglobulinas M (IgM) e G (lgG) também são chamadas de classes “lentas” e “rápidas”, respectivamente, para sua meia-vida rápida do sangue. A sua proporção é de cerca de 80% de IgM e 20% de IgG, correspondendo a 30% da população total de imunoglobulinas circulantes. As classes IgG e IgA estão presentes no soro sanguíneo em quantidades significativamente maiores que a IgM. Sua meia-vida característica é de 19 dias e de 3 a 4 dias. Assim, a concentração de cada classe muda em uma direção estritamente definida. Um aumento no nível de imunoglobulina é caracterizado por imunodeficiência primária ou secundária, algumas formas de patologia da tireoide e algumas infecções. Uma diminuição nos níveis de imunoglobina raramente é registrada na prática médica. Normalmente, entre a concentração do imunoglóbulo, contribui um aumento na concentração de classes pouco aglutinogênicas e uma redução em classes mais aglutinogênicas, e em algumas condições e doenças observa-se a dinâmica oposta. A quantidade de imunoglobulina costuma ser considerada o principal marcador para avaliar a força da imunidade humoral. Anticorpos específicos, por definição, estão envolvidos em reações protetoras, e atingir um título positivo de anticorpos de ligação é considerado um critério para imunidade intensa. No entanto, deve-se levar em conta que a determinação do nível de anticorpos apenas no aspecto quantitativo não permite avaliar o estágio e a natureza da doença. Em muitas condições, um aumento no nível de reagina pode ser paradoxal e patológico, dependendo da localização dos anticorpos no corpo e do seu estado funcional, da presença de reação cruzada e da produção de imunoglobulinas normais de outros isotipos.

As imunoglobulinas são um grande grupo de proteínas sintetizadas pelas células plasmáticas e que servem como os principais anticorpos protetores do corpo. Eles fazem parte do complexo sistema de defesa do corpo contra infecções. Cada tipo de imunoglobulina possui estrutura única, especificidade para determinados antígenos e pode ser usada para neutralizá-los.

A imunoglobulina é uma glicoproteína que consiste em duas cadeias polipeptídicas pesadas (H) e duas leves (L) separadas por uma ligação dissulfeto entre o terminal C da cadeia pesada e o terminal N da cadeia leve. A cadeia pesada contém diversas regiões de ligação de Ig, chamadas domínios ou dobradiças, que estão envolvidas na ligação e conexão de vários componentes do sistema imunológico. Existem cinco classes de glimbinas de imunoglobulina.