Receptor Ehrlich

El receptor de Ehrlich es un tipo de receptor de glicoproteína de membrana en el cuerpo de los animales de la superfamilia de las inmunoglobulinas. Por analogía, se nombran en su conjunto las proteínas biológicamente activas que contienen una glicocápsula idéntica a la dada y tienen regiones intramembrana con el mismo orden de aminoácidos. Identificado por su papel como anticuerpo en el conejo normal. Se desconoce la composición exacta de aminoácidos debido al número significativo de grupos heterogéneos de segmentos repetidos. Esta estructura tiene una longitud (de 1 a 20 mil residuos de aminoácidos), sin embargo, después de la escisión del fragmento Fab y parte de la membrana externa esterificada con colesterol, forman un dominio integrado (hasta 5 mil residuos de aminoácidos) en la Matriz de la membrana citoplasmática de linfocitos o plasmocitos.

Cuando se termofija, el receptor forma un pliegue supravalvular en forma de “tapa” de ocho capas. Dentro de los receptores unidos a la membrana hay varias cadenas polipeptídicas de la proteína transportadora de glucosa GLUT-2. "Pólipo" incluye una proteína de unión a epítopo, es decir, un fragmento de glicoproteína ubicado cerca de la apoenzima Ig, adecuado para la manifestación del virus en la citólisis celular dependiente de anticuerpos: el dengue. Trama