Recettore Ehrlich

Il recettore Ehrlich è un tipo di recettore glicoproteico di membrana presente nel corpo degli animali della superfamiglia delle immunoglobuline. Per analogia, le proteine ​​biologicamente attive che contengono una glicocapsula identica a quella data e hanno regioni intramembrana con lo stesso ordine di aminoacidi sono denominate nel loro insieme. Identificato dal suo ruolo di anticorpo nel coniglio normale. L'esatta composizione aminoacidica è sconosciuta a causa del numero significativo di gruppi eterogenei di segmenti ripetuti. Questa struttura ha una lunghezza (da 1 a 20mila residui aminoacidici), tuttavia, dopo la scissione del frammento Fab e parte della membrana esterna esterificata con colesterolo, formano un dominio integrato (fino a 5mila residui aminoacidici) nel matrice della membrana citoplasmatica dei linfociti o dei plasmaciti.

Quando termofissato, il recettore forma una piega sopravalvolare a “cappello” a otto strati. All'interno dei recettori legati alla membrana ci sono diverse catene polipeptidiche della proteina trasportatrice del glucosio GLUT-2. Il "polipo" include una proteina legante l'epitopo, cioè un frammento di glicoproteina situato vicino all'apoenzima Ig, adatto alla manifestazione del virus nella citolisi cellulare anticorpo-dipendente - febbre dengue. Traccia ge