Receptor Ehrlich

Receptor Ehrlicha jest rodzajem błonowego receptora glikoproteinowego występującego w organizmie zwierząt z nadrodziny immunoglobulin. Analogicznie, białka biologicznie aktywne, które zawierają identyczną z daną glikokapsułką i mają regiony śródbłonowe o tej samej kolejności aminokwasów, nazywane są całością. Zidentyfikowany na podstawie roli przeciwciała u normalnego królika. Dokładny skład aminokwasów nie jest znany ze względu na znaczną liczbę heterogenicznych grup powtarzających się segmentów. Struktura ta ma długość (od 1 do 20 tysięcy reszt aminokwasowych), jednakże po rozszczepieniu fragmentu Fab i części błony zewnętrznej estryfikowanej cholesterolem tworzą one zintegrowaną domenę (do 5 tysięcy reszt aminokwasowych) w macierz błony cytoplazmatycznej limfocytów lub plazmocytów.

Po utrwaleniu termicznym receptor tworzy ośmiowarstwowy fałd nadzastawkowy typu „czapka”. W obrębie receptorów związanych z błoną znajduje się kilka łańcuchów polipeptydowych białka transportującego glukozę GLUT-2. „Polip” obejmuje białko wiążące epitop, to znaczy fragment glikoproteiny zlokalizowany w pobliżu apoenzymu Ig, odpowiedni do manifestacji wirusa w cytolizie komórkowej zależnej od przeciwciał - gorączka denga. Działka ge