Der Ehrlich-Rezeptor ist eine Art Membran-Glykoprotein-Rezeptor im Körper von Tieren aus der Immunglobulin-Superfamilie. Analog dazu werden biologisch aktive Proteine, die eine mit der gegebenen identische Glykokapsel enthalten und intramembranäre Regionen mit der gleichen Aminosäurereihenfolge aufweisen, als Ganzes benannt. Identifiziert durch seine Rolle als Antikörper im normalen Kaninchen. Die genaue Aminosäurezusammensetzung ist aufgrund der erheblichen Anzahl heterogener Gruppen von Wiederholungssegmenten unbekannt. Diese Struktur hat eine Länge (von 1 bis 20.000 Aminosäureresten), jedoch bilden sie nach der Spaltung des Fab-Fragments und eines Teils der mit Cholesterin veresterten Außenmembran eine integrierte Domäne (bis zu 5.000 Aminosäurereste) in der Matrix der Zytoplasmamembran von Lymphozyten oder Plasmozyten.
Bei der Thermofixierung bildet der Rezeptor eine achtschichtige supravalvuläre „Kappe“. Innerhalb der membrangebundenen Rezeptoren befinden sich mehrere Polypeptidketten des Glukosetransportproteins GLUT-2. „Polyp“ umfasst ein Epitop-bindendes Protein, also ein Glykoproteinfragment, das sich in der Nähe des Ig-Apoenzyms befindet und für die Manifestation des Virus in der antikörperabhängigen zellulären Zytolyse – Dengue-Fieber – geeignet ist. Grundstück ge