Рецепторът на Ehrlich е вид мембранен гликопротеинов рецептор в тялото на животни от суперсемейството на имуноглобулините. По аналогия, биологично активните протеини, които съдържат гликокапсула, идентична на дадената и имат вътремембранни участъци с еднакъв ред на аминокиселини, се наричат като цяло. Идентифициран чрез ролята си на антитяло в нормалния заек. Точният аминокиселинен състав е неизвестен поради значителния брой хетерогенни групи от повтарящи се сегменти. Тази структура има дължина (от 1 до 20 хиляди аминокиселинни остатъци), но след разцепване на Fab фрагмента и част от външната мембрана, естерифицирана с холестерол, те образуват интегриран домен (до 5 хиляди аминокиселинни остатъци) в матрица на цитоплазмената мембрана на лимфоцити или плазмоцити.
Когато е термофиксиран, рецепторът образува осемслойна "шапка" надклапна гънка. В рамките на свързаните с мембраната рецептори има няколко полипептидни вериги на глюкозния транспортен протеин GLUT-2. „Полипът“ включва епитоп-свързващ протеин, т.е. гликопротеинов фрагмент, разположен близо до Ig апоензима, подходящ за проява на вируса при антитяло-зависима клетъчна цитолиза - треска Денга. Парцел ge