Récepteur Ehrlich

Le récepteur Ehrlich est un type de récepteur membranaire de glycoprotéine présent dans le corps des animaux de la superfamille des immunoglobulines. Par analogie, les protéines biologiquement actives qui contiennent une glycocapsule identique à celle donnée et qui ont des régions intramembranaires avec le même ordre d'acides aminés sont nommées dans leur ensemble. Identifié par son rôle d'anticorps chez le lapin normal. La composition exacte en acides aminés est inconnue en raison du nombre important de groupes hétérogènes de segments répétés. Cette structure a une longueur (de 1 à 20 000 résidus d'acides aminés), cependant, après clivage du fragment Fab et d'une partie de la membrane externe estérifiée par le cholestérol, ils forment un domaine intégré (jusqu'à 5 000 résidus d'acides aminés) dans le matrice de la membrane cytoplasmique des lymphocytes ou des plasmocytes.

Lorsqu’il est thermofixé, le récepteur forme un pli supravalvulaire « capuchon » à huit couches. Au sein des récepteurs liés à la membrane se trouvent plusieurs chaînes polypeptidiques de la protéine transporteuse de glucose GLUT-2. "Polype" comprend une protéine de liaison à l'épitope, c'est-à-dire un fragment glycoprotéique situé à proximité de l'apoenzyme Ig, adapté à la manifestation du virus dans la cytolyse cellulaire dépendante des anticorps - la dengue. Terrain ge