Liasi (Tiasi)

La liasi è un enzima che rimuove i radicali in modo non idrolitico per formare doppi legami.

Le liasi catalizzano reazioni in cui i legami chimici vengono rotti senza idrolisi, cioè senza la partecipazione dell'acqua. La reazione catalizzata da una liasi produce due molecole con doppi legami.

Le liasi includono enzimi come le decarbossilasi, che scindono la CO2 dai composti organici, le aldolasi, che catalizzano la scissione di aldeidi e chetoni in due molecole con la formazione di un doppio legame, e altri.

Le reazioni catalizzate dalle liasi svolgono un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati, dei lipidi e degli aminoacidi. Ad esempio, la piruvico carbossilasi è coinvolta nella glicolisi, la fosfoenolpiruvato carbossichinasi è coinvolta nella gluconeogenesi.

Pertanto, le liasi sono una classe di enzimi che effettuano importanti trasformazioni biochimiche rompendo i legami chimici senza la partecipazione dell'acqua.

La liasi è un enzima che rimuove i radicali in modo non idrolitico con la formazione di doppi legami.

Le liasi catalizzano l'eliminazione di piccole molecole dal substrato per formare doppi legami. A differenza delle idrolasi, che utilizzano l'acqua per scindere i legami chimici, le liasi eseguono una scissione non idrolitica.

Le reazioni catalizzate dalle liasi includono decarbossilazione, disidratazione, scissione aldolica e altre. Esempi di liasi includono piruvato decarbossilasi, fosfoenolpiruvato carbossichinasi e aldolasi.

Le liasi svolgono un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati, dei lipidi e degli aminoacidi. Sono coinvolti in processi quali la glicolisi, la gluconeogenesi, la sintesi e la scomposizione degli acidi grassi, il metabolismo delle purine e delle pirimidine. I disturbi nel funzionamento delle liasi portano allo sviluppo di malattie metaboliche.

Pertanto, le liasi sono un'importante classe di enzimi che svolgono specifiche reazioni di eliminazione metabolica per formare doppi legami nel substrato. Il loro funzionamento è fondamentale per il mantenimento dei normali processi metabolici nella cellula.

Le liasi (tiasi) sono enzimi che catalizzano la rimozione non idrolitica (senza rottura dei legami nel substrato) dei gruppi del gruppo carbonilico (R1CO⟷RCO) di varie sostanze organiche naturali e derivati ​​organici sotto l'influenza di una quantità sufficiente di ossigeno o altro agente ossidante. (L'ossigeno viene rimosso dall'idrossilasi e altri agenti ossidanti sono ossidi dell'eme (l'emoglobina - decompone la mioglobina - questa è una molecola con ferro che può cambiare la sua carica (tutto è fatto con l'ossigeno), anche ozonide, perossidasi).

Le liasi sono enzimi con requisiti abbastanza rigidi per i substrati: la presenza di ossigeno, un accettore e un gruppo carbonilico libero; la forma attiva di questi enzimi (tiolasi, tiobrilasi, ecc.) e l'interazione dei reagenti (ad esempio la reazione di Wolf-Kitarski). Un aspetto importante è la condizione per il successivo trasferimento del residuo acilico (dal