Radioimmunoelektroforese

Radioimmunoelektroforese er en analysemetode som brukes til å bestemme konsentrasjonen av ulike stoffer i prøver av biologiske væsker som blod, urin, spytt osv. Denne metoden er basert på bruk av radioaktive isotoper for å merke analyttene, og deretter separere og detektere dem ved hjelp av elektroforese.

Driftsprinsippet for radioimmunoelektroforese er som følger. Først legges en prøve av biovæsken i en spesiell løsning som inneholder radioaktive sporstoffer som binder seg til stoffene som analyseres. Prøven blir deretter utsatt for elektroforese, slik at de tilknyttede radioaktive sporstoffene og analyttene kan separeres. Etter dette oppdages radioaktive sporstoffer ved hjelp av en spesiell detektor.

Radioimmunoelektroforese er mye brukt i medisin for å diagnostisere ulike sykdommer som kreft, autoimmune sykdommer osv. Det brukes også i vitenskapelig forskning for å studere de molekylære mekanismene og funksjonene til ulike proteiner og andre molekylære komponenter.

En av hovedfordelene med radioimmunoelektroforese er dens høye sensitivitet og spesifisitet. Med denne metoden er det mulig å bestemme svært lave konsentrasjoner av analytter i en biofluidprøve. I tillegg gir radioimmunoelektroforese data om konsentrasjonen av analytter over tid, noe som kan være nyttig for å overvåke helsen til pasienter eller vurdere effektiviteten av behandlingen.

Imidlertid, som enhver annen analysemetode, har radioimmunoelektroforese sine begrensninger. Det kan for eksempel ikke være effektivt når man analyserer komplekse biovæskeprøver som inneholder store mengder urenheter. Radioimmunoelektroforese krever også spesialutstyr og opplært personell.

Totalt sett er radioimmunoelektroforese et viktig verktøy i medisinsk diagnostikk og vitenskapelig forskning, som gir mer nøyaktige og pålitelige resultater sammenlignet med andre analytiske metoder.

Radioimmuno-elektroforese, RIEF, er en teknikk for separasjon og rensing av biologiske makromolekyler. Denne metoden brukes ofte i biologi, biokjemi og medisin, og utføres ved bruk av radioisotoper som gir kjemiluminescerende signaler for å tillate visualisering av molekyler i løsning. RIEF-metoden ble utviklet på 1960-tallet av Louis Forner, Martin Krutzsch og Ivan Hait, som mottok Nobelprisen i kjemi i 1982 for sitt arbeid med protein S-målingstesten. I RIEF er proteiner merket med forskjellige fluorescerende forbindelser, noe som gjør at de lett kan visualiseres i en gel.

Det generelle prinsippet bak RIEFPure-komponenter beveger seg raskere gjennom gelen enn bundne komponenter. Derfor, ved å justere konsentrasjonen av komponentene og pH til gelen, er det mulig å separere dem basert på deres mobilitet. Denne separasjonen lar forskere bestemme molekylvekten til proteinet som analyseres og identifisere dets strukturelle egenskaper. Teknikken har blitt brukt til å analysere ulike typer proteiner, inkludert antistoffer, hormoner, cellereseptorer og enzymer, og har også blitt brukt i immundiagnostisk testing ved å identifisere spesifikke proteiner som er assosiert med spesifikke sykdommer.

Det er flere forskjellige modifikasjoner av RIEF, inkludert isoelektrisk fokusering, omvendt fase elektroforese og kapillær elektroforese. De fleste versjoner av RIEF krever spesialisert utstyr og protokoller på grunn av deres avhengighet av radioaktive isotoper for å oppnå sensitivitet og spesifisitet. Nyere utvikling innen automatisering og programvare har imidlertid gjort det mulig å utføre RIEF-prosedyrer mer effektivt og nøyaktig, selv i små laboratorier uten tilgang til dyrt utstyr. RIEF kan også tilpasses high-throughput proteinanalyse, så vel som til bioinformatikkapplikasjoner som proteomikk.

RIEF er et kraftig verktøy for det vitenskapelige forskningsmiljøet, som lar forskere få kritisk innsikt i proteinstruktur, funksjon og interaksjoner i kroppen. Fremtiden lover ytterligere foredling og anvendelse av denne teknikken i molekylær diagnostikk, medikamentoppdagelse og kliniske studier.

Метод основан на использовании антисыворотки, специфической к данному гормональному веществу, который мичиз. Для проведения исследования можно использовать самые разные образцы: сыворотку крови, ликвор, мочрогны, горм онадотропный и другие). Но чаще всего проводится проток сыворотки крови, обеспечивающий наибольшую чувствительность анализа.