Struttura proteica secondaria

Struttura delle proteine: struttura secondaria

Le proteine ​​sono molecole complesse e importanti che svolgono una serie di funzioni chiave nel corpo. Le varie proprietà e funzioni delle proteine ​​sono determinate dalla loro struttura unica. Uno degli aspetti chiave della struttura proteica è la sua struttura secondaria, che è determinata dalla disposizione spaziale della catena polipeptidica.

La struttura secondaria di una proteina descrive il modello di ripiegamento locale della catena polipeptidica nello spazio. Si forma a causa di legami idrogeno tra gruppi peptidici adiacenti, che consistono in residui di amminoacidi. I legami idrogeno svolgono un ruolo fondamentale nella stabilizzazione della struttura secondaria delle proteine.

Una delle principali forme di struttura secondaria delle proteine ​​è l'alfa elica o α-elica. In questa struttura, la catena polipeptidica forma una forma elicoidale, dove ogni amminoacido è collegato dagli amminoacidi vicini nella catena. I legami idrogeno si formano tra residui amminoacidici che si trovano entro 4 residui amminoacidici l'uno dall'altro. Questi legami idrogeno aiutano a rafforzare la struttura elicoidale.

Un'altra forma di struttura secondaria delle proteine ​​è il foglio beta o foglio β. In questa struttura, la catena polipeptidica è ripiegata in una “piega” o “rete” dove i residui amminoacidici adiacenti sono collegati da legami idrogeno. La piega beta si forma quando la catena polipeptidica è parallela o antiparallela.

La struttura secondaria di una proteina è importante per la sua funzione. Colpisce le proprietà fisiche e chimiche della proteina, la sua stabilità, l'interazione con altre molecole e l'attività. Inoltre, la struttura secondaria può servire come base per la formazione di strutture proteiche terziarie e quaternarie.

Tecniche come la diffrazione dei raggi X e la risonanza magnetica nucleare (NMR) possono esaminare e determinare la struttura secondaria di una proteina. Questi metodi permettono di vedere la disposizione spaziale della catena polipeptidica e l'interazione dei residui aminoacidici.

In conclusione, la struttura secondaria di una proteina gioca un ruolo importante nelle sue proprietà e funzioni. L'alfa elica e il foglio beta sono le due principali forme di struttura secondaria, stabilizzate da legami idrogeno tra gruppi peptidici. Comprendere la struttura secondaria di una proteina è di grande importanza per studiarne le funzioni e sviluppare nuovi farmaci basati sulla relazione molecolare con le proteine. Ulteriori ricerche sulla struttura secondaria delle proteine ​​contribuiranno ad ampliare la nostra conoscenza dei processi biologici e ad aprire nuove opportunità nel campo della medicina e della biotecnologia.

Struttura proteica secondaria: concetto e significato

La struttura secondaria di una proteina è la sua struttura spaziale, che si forma collegando gli amminoacidi in catene. Il nome suggerisce che questo è uno dei componenti dei processi di struttura proteica e quindi il suo funzionamento nel suo insieme. Diamo un'occhiata ai concetti di base sull'argomento.

Aminoacidi

Sono i monomeri collegati in lunghe catene che sono chiamati amminoacidi. Sono gli elementi chiave che formano la struttura primaria della proteina. Esistono un totale di 20 aminoacidi basici perché sono tutti chimicamente diversi. Una parte (8) sono aldeidi, l'altra (12) sono chetoni. Le loro combinazioni formano un numero enorme di strutture diverse.

Da catene di amminoacidi già esistenti vengono costruiti polipeptidi, composti proteici già secondari, da cui si formano le sue strutture terziarie e quaternarie.

Gli atomi di zolfo e fosforo formano un legame peptidico

È importante capire che non sono solo gli amminoacidi a consentire la combinazione di elementi così diversi come i residui acidi di un amminoacido e i residui carbonilici di un altro. Altri due gruppi di atomi affrontano questo: fosforo e zolfo.

Grazie ai gruppi dell'acido fosforico, è possibile trattenere le basi azotate nel DNA e la serina e la treonina svolgono una funzione simile.

Inoltre, le eliche proteiche si formano utilizzando legami fosforici. Lo zolfo partecipa anche alla formazione dei legami peptidici. Si lega al gruppo carbossilico di C-OH per tenere due amminoacidi adiacenti vicini l'uno all'altro. E le stesse classi di proteine ​​contenenti zolfo vengono utilizzate dalle colture proteiche per mantenere la loro forma.