Estrutura Proteica Secundária

Estrutura Proteica: Estrutura Secundária

As proteínas são moléculas complexas e importantes que desempenham uma série de funções importantes no corpo. As diversas propriedades e funções das proteínas são determinadas pela sua estrutura única. Um dos aspectos-chave da estrutura da proteína é a sua estrutura secundária, que é determinada pelo arranjo espacial da cadeia polipeptídica.

A estrutura secundária de uma proteína descreve o padrão de dobramento local da cadeia polipeptídica no espaço. É formado devido a ligações de hidrogênio entre grupos peptídicos adjacentes, que consistem em resíduos de aminoácidos. As ligações de hidrogênio desempenham um papel crítico na estabilização da estrutura secundária das proteínas.

Uma das principais formas de estrutura secundária da proteína é a hélice alfa ou hélice α. Nessa estrutura, a cadeia polipeptídica tem formato helicoidal, onde cada aminoácido está ligado por aminoácidos vizinhos na cadeia. As ligações de hidrogênio se formam entre resíduos de aminoácidos que estão a 4 resíduos de aminoácidos um do outro. Estas ligações de hidrogénio ajudam a fortalecer a estrutura helicoidal.

Outra forma de estrutura secundária da proteína é a folha beta ou folha β. Nesta estrutura, a cadeia polipeptídica é dobrada em uma “dobra” ou “rede” onde os resíduos de aminoácidos adjacentes estão ligados por ligações de hidrogênio. A dobra beta é formada quando a cadeia polipeptídica é paralela ou antiparalela.

A estrutura secundária de uma proteína é importante para a sua função. Afeta as propriedades físicas e químicas da proteína, sua estabilidade, interação com outras moléculas e atividade. Além disso, a estrutura secundária pode servir de base para a formação de estruturas proteicas terciárias e quaternárias.

Técnicas como difração de raios X e ressonância magnética nuclear (RMN) podem examinar e determinar a estrutura secundária de uma proteína. Esses métodos permitem ver o arranjo espacial da cadeia polipeptídica e a interação dos resíduos de aminoácidos.

Concluindo, a estrutura secundária de uma proteína desempenha um papel importante nas suas propriedades e funções. A hélice alfa e a folha beta são as duas principais formas de estrutura secundária, estabilizadas por ligações de hidrogênio entre grupos peptídicos. Compreender a estrutura secundária de uma proteína é de grande importância para o estudo de suas funções e para o desenvolvimento de novos fármacos baseados na relação molecular com as proteínas. Mais pesquisas sobre a estrutura secundária das proteínas ajudarão a expandir o nosso conhecimento dos processos biológicos e abrirão novas oportunidades na medicina e na biotecnologia.

Estrutura secundária da proteína: conceito e significado

A estrutura secundária de uma proteína é a sua estrutura espacial, que é formada pela conexão de aminoácidos em cadeias. O nome sugere que este é um dos componentes dos processos de estruturação das proteínas e, portanto, do seu funcionamento como um todo. Vejamos os conceitos básicos sobre o tema.

Aminoácidos

São os monômeros conectados em longas cadeias que são chamados de aminoácidos. Eles são os elementos-chave que formam a estrutura primária da proteína. Há um total de 20 aminoácidos básicos porque são todos quimicamente diferentes. Uma parte (8) são aldeídos, a outra (12) são cetonas. Suas combinações formam um grande número de estruturas diferentes.

A partir de cadeias de aminoácidos já existentes, constroem-se polipeptídeos - compostos proteicos já secundários, a partir dos quais se formam suas estruturas terciárias e quaternárias.

Átomos de enxofre e fósforo formam uma ligação peptídica

É importante compreender que não são apenas os aminoácidos que permitem a combinação de elementos tão diferentes como os resíduos ácidos de um aminoácido e os resíduos carbonílicos de outro. Mais dois grupos de átomos lidam com isso - fósforo e enxofre.

Graças aos grupos ácido fosfórico, é possível reter bases nitrogenadas no DNA, e a serina e a treonina desempenham função semelhante.

Além disso, hélices de proteínas são formadas por meio de ligações de fósforo. O enxofre também participa da formação de ligações peptídicas. Ele se liga ao grupo carboxila de C-OH para manter dois aminoácidos adjacentes próximos um do outro. E as mesmas classes de proteínas contendo enxofre são usadas pelas culturas de proteínas para manter sua forma.