Strukturprotein Sekundär

Proteinstruktur: Sekundär struktur

Proteiner är komplexa och viktiga molekyler som utför ett antal nyckelfunktioner i kroppen. De olika egenskaperna och funktionerna hos proteiner bestäms av deras unika struktur. En av nyckelaspekterna av proteinstruktur är dess sekundära struktur, som bestäms av polypeptidkedjans rumsliga arrangemang.

Den sekundära strukturen av ett protein beskriver det lokala veckningsmönstret för polypeptidkedjan i rymden. Det bildas på grund av vätebindningar mellan intilliggande peptidgrupper, som består av aminosyrarester. Vätebindningar spelar en avgörande roll för att stabilisera den sekundära strukturen hos proteiner.

En av huvudformerna av proteinets sekundära struktur är alfahelixen eller α-helixen. I denna struktur bildar polypeptidkedjan en spiralform, där varje aminosyra är länkad av angränsande aminosyror i kedjan. Vätebindningar bildas mellan aminosyrarester som är inom 4 aminosyrarester från varandra. Dessa vätebindningar hjälper till att stärka den spiralformade strukturen.

En annan form av sekundär proteinstruktur är beta-arket eller β-arket. I denna struktur viks polypeptidkedjan till ett "veck" eller "nätverk" där intilliggande aminosyrarester är sammanlänkade med vätebindningar. Betavecket bildas när polypeptidkedjan är parallell eller antiparallell.

Den sekundära strukturen hos ett protein är viktig för dess funktion. Det påverkar proteinets fysikaliska och kemiska egenskaper, dess stabilitet, interaktion med andra molekyler och aktivitet. Dessutom kan den sekundära strukturen tjäna som grund för bildandet av tertiära och kvartära proteinstrukturer.

Tekniker som röntgendiffraktion och kärnmagnetisk resonans (NMR) kan undersöka och bestämma den sekundära strukturen hos ett protein. Dessa metoder tillåter en att se det rumsliga arrangemanget av polypeptidkedjan och interaktionen mellan aminosyrarester.

Sammanfattningsvis spelar den sekundära strukturen hos ett protein en viktig roll i dess egenskaper och funktioner. Alfahelixen och beta-arket är de två huvudformerna av sekundär struktur, stabiliserade av vätebindningar mellan peptidgrupper. Att förstå den sekundära strukturen hos ett protein är av stor betydelse för att studera dess funktioner och utveckla nya läkemedel baserade på det molekylära förhållandet till proteiner. Ytterligare forskning om proteiners sekundära struktur kommer att bidra till att utöka vår kunskap om biologiska processer och öppna nya möjligheter inom medicin och bioteknik.

Sekundär proteinstruktur: koncept och betydelse

Den sekundära strukturen av ett protein är dess rumsliga struktur, som bildas genom att koppla aminosyror till kedjor. Namnet antyder att detta är en av komponenterna i processerna för proteinstruktur, och därför dess funktion som helhet. Låt oss titta på de grundläggande begreppen i ämnet.

Aminosyror

Det är monomererna sammankopplade i långa kedjor som kallas aminosyror. De är nyckelelementen som bildar proteinets primära struktur. Det finns totalt 20 basiska aminosyror eftersom de alla är kemiskt olika. En del (8) är aldehyder, den andra (12) är ketoner. Deras kombinationer bildar ett stort antal olika strukturer.

Polypeptider är byggda från redan existerande kedjor av aminosyror - sekundära proteinföreningar, från vilka dess tertiära och kvartära strukturer bildas.

Svavel- och fosforatomer bildar en peptidbindning

Det är viktigt att förstå att det inte bara är aminosyror som tillåter kombinationen av så olika element som de sura resterna av en aminosyra och karbonylresterna av en annan. Ytterligare två grupper av atomer klarar av detta - fosfor och svavel.

Tack vare fosforsyragrupper är det möjligt att behålla kvävehaltiga baser i DNA, och serin och treonin fyller en liknande funktion.

Dessutom bildas proteinspiraler med hjälp av fosforbindningar. Svavel deltar också i bildandet av peptidbindningar. Den binder till karboxylgruppen i C-OH för att hålla två intilliggande aminosyror nära varandra. Och samma svavelhaltiga klasser av proteiner används av proteinkulturer för att behålla sin form.