Struktura Białko wtórne

Struktura białka: Struktura wtórna

Białka to złożone i ważne cząsteczki, które pełnią szereg kluczowych funkcji w organizmie. Różne właściwości i funkcje białek są zdeterminowane ich unikalną strukturą. Jednym z kluczowych aspektów struktury białka jest jego struktura drugorzędowa, która jest zdeterminowana przestrzennym rozmieszczeniem łańcucha polipeptydowego.

Struktura drugorzędowa białka opisuje lokalny wzór fałdowania łańcucha polipeptydowego w przestrzeni. Powstaje w wyniku wiązań wodorowych pomiędzy sąsiadującymi grupami peptydowymi, które składają się z reszt aminokwasowych. Wiązania wodorowe odgrywają kluczową rolę w stabilizacji drugorzędowej struktury białek.

Jedną z głównych form drugorzędowej struktury białka jest helisa alfa lub α-helisa. W tej strukturze łańcuch polipeptydowy tworzy kształt helikalny, w którym każdy aminokwas jest połączony z sąsiednimi aminokwasami w łańcuchu. Wiązania wodorowe tworzą się pomiędzy resztami aminokwasów oddalonymi od siebie o mniej niż 4 reszty aminokwasowe. Te wiązania wodorowe pomagają wzmocnić strukturę helikalną.

Inną formą drugorzędowej struktury białka jest arkusz beta lub arkusz β. W tej strukturze łańcuch polipeptydowy jest złożony w „fałd” lub „siatkę”, w której sąsiadujące reszty aminokwasowe są połączone wiązaniami wodorowymi. Fałd beta powstaje, gdy łańcuch polipeptydowy jest równoległy lub antyrównoległy.

Struktura drugorzędowa białka jest ważna dla jego funkcji. Wpływa na właściwości fizyczne i chemiczne białka, jego stabilność, interakcję z innymi cząsteczkami i aktywność. Ponadto struktura drugorzędowa może służyć jako podstawa do tworzenia trzeciorzędowych i czwartorzędowych struktur białkowych.

Techniki takie jak dyfrakcja promieni rentgenowskich i jądrowy rezonans magnetyczny (NMR) mogą badać i określać strukturę drugorzędową białka. Metody te pozwalają zobaczyć przestrzenne rozmieszczenie łańcucha polipeptydowego i oddziaływanie reszt aminokwasowych.

Podsumowując, drugorzędowa struktura białka odgrywa ważną rolę w jego właściwościach i funkcjach. Helisa alfa i arkusz beta to dwie główne formy struktury drugorzędowej, stabilizowane wiązaniami wodorowymi pomiędzy grupami peptydowymi. Zrozumienie drugorzędowej struktury białka ma ogromne znaczenie dla badania jego funkcji i opracowywania nowych leków opartych na molekularnym powiązaniu z białkami. Dalsze badania nad drugorzędową strukturą białek pomogą poszerzyć naszą wiedzę na temat procesów biologicznych i otworzą nowe możliwości w medycynie i biotechnologii.

Wtórna struktura białka: koncepcja i znaczenie

Strukturą drugorzędową białka jest jego struktura przestrzenna, która powstaje w wyniku połączenia aminokwasów w łańcuchy. Nazwa sugeruje, że jest to jeden ze składników procesów budowy białka, a co za tym idzie jego funkcjonowania jako całości. Przyjrzyjmy się podstawowym pojęciom na ten temat.

Aminokwasy

To monomery połączone w długie łańcuchy nazywane są aminokwasami. Są to kluczowe elementy tworzące pierwotną strukturę białka. Istnieje w sumie 20 podstawowych aminokwasów, ponieważ wszystkie różnią się chemicznie. Jedna część (8) to aldehydy, druga (12) to ketony. Ich kombinacje tworzą ogromną liczbę różnych struktur.

Polipeptydy zbudowane są z już istniejących łańcuchów aminokwasów – drugorzędowych związków białkowych, z których powstają ich struktury trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

Atomy siarki i fosforu tworzą wiązanie peptydowe

Ważne jest, aby zrozumieć, że nie tylko aminokwasy umożliwiają połączenie tak różnych elementów, jak reszty kwasowe jednego aminokwasu i reszty karbonylowe innego. Radzą sobie z tym jeszcze dwie grupy atomów - fosfor i siarka.

Dzięki grupom kwasu fosforowego możliwe jest zatrzymanie w DNA zasad azotowych, podobną funkcję pełnią seryna i treonina.

Ponadto helisy białkowe powstają za pomocą wiązań fosforowych. Siarka bierze także udział w tworzeniu wiązań peptydowych. Wiąże się z grupą karboksylową C-OH, utrzymując dwa sąsiadujące aminokwasy blisko siebie. Te same klasy białek zawierające siarkę są wykorzystywane przez kultury białkowe w celu utrzymania ich kształtu.