Strukturprotein Sekundær

Proteinstruktur: Sekundær struktur

Proteiner er komplekse og vigtige molekyler, der udfører en række nøglefunktioner i kroppen. De forskellige egenskaber og funktioner af proteiner er bestemt af deres unikke struktur. Et af nøgleaspekterne ved proteinstruktur er dets sekundære struktur, som bestemmes af polypeptidkædens rumlige arrangement.

Den sekundære struktur af et protein beskriver det lokale foldningsmønster af polypeptidkæden i rummet. Det dannes på grund af hydrogenbindinger mellem tilstødende peptidgrupper, som består af aminosyrerester. Hydrogenbindinger spiller en afgørende rolle i stabiliseringen af ​​den sekundære struktur af proteiner.

En af de vigtigste former for protein-sekundær struktur er alfa-helixen eller α-helixen. I denne struktur danner polypeptidkæden en spiralform, hvor hver aminosyre er forbundet med naboaminosyrer i kæden. Hydrogenbindinger dannes mellem aminosyrerester, der er inden for 4 aminosyrerester fra hinanden. Disse hydrogenbindinger hjælper med at styrke den spiralformede struktur.

En anden form for sekundær proteinstruktur er beta-arket eller β-arket. I denne struktur er polypeptidkæden foldet til en "fold" eller "netværk", hvor tilstødende aminosyrerester er forbundet med hydrogenbindinger. Beta-folden dannes, når polypeptidkæden er parallel eller antiparallel.

Den sekundære struktur af et protein er vigtig for dets funktion. Det påvirker proteinets fysiske og kemiske egenskaber, dets stabilitet, interaktion med andre molekyler og aktivitet. Derudover kan den sekundære struktur tjene som grundlag for dannelsen af ​​tertiære og kvaternære proteinstrukturer.

Teknikker som røntgendiffraktion og kernemagnetisk resonans (NMR) kan undersøge og bestemme den sekundære struktur af et protein. Disse metoder gør det muligt at se det rumlige arrangement af polypeptidkæden og interaktionen af ​​aminosyrerester.

Som konklusion spiller den sekundære struktur af et protein en vigtig rolle i dets egenskaber og funktioner. Alfa-helixen og beta-arket er de to vigtigste former for sekundær struktur, stabiliseret af hydrogenbindinger mellem peptidgrupper. At forstå den sekundære struktur af et protein er af stor betydning for at studere dets funktioner og udvikle nye lægemidler baseret på det molekylære forhold til proteiner. Yderligere forskning i proteiners sekundære struktur vil hjælpe med at udvide vores viden om biologiske processer og åbne op for nye muligheder inden for medicin og bioteknologi.

Sekundær proteinstruktur: koncept og betydning

Den sekundære struktur af et protein er dets rumlige struktur, som er dannet ved at forbinde aminosyrer i kæder. Navnet antyder, at dette er en af ​​komponenterne i processerne af proteinstruktur, og derfor dets funktion som helhed. Lad os se på de grundlæggende begreber om emnet.

Aminosyrer

Det er monomererne forbundet i lange kæder, der kaldes aminosyrer. De er nøgleelementerne, der danner proteinets primære struktur. Der er i alt 20 basiske aminosyrer, fordi de alle er kemisk forskellige. Den ene del (8) er aldehyder, den anden (12) er ketoner. Deres kombinationer danner et stort antal forskellige strukturer.

Polypeptider er bygget af allerede eksisterende kæder af aminosyrer - sekundære proteinforbindelser, hvorfra dets tertiære og kvaternære strukturer er dannet.

Svovl- og fosforatomer danner en peptidbinding

Det er vigtigt at forstå, at det ikke kun er aminosyrer, der tillader kombinationen af ​​så forskellige elementer som de sure rester af en aminosyre og carbonylresterne af en anden. Yderligere to grupper af atomer klarer dette - fosfor og svovl.

Takket være phosphorsyregrupper er det muligt at tilbageholde nitrogenholdige baser i DNA, og serin og threonin udfører en lignende funktion.

Derudover dannes proteinspiraler ved hjælp af fosforbindinger. Svovl deltager også i dannelsen af ​​peptidbindinger. Det binder til carboxylgruppen i C-OH for at holde to tilstødende aminosyrer tæt på hinanden. Og de samme svovlholdige klasser af proteiner bruges af proteinkulturer til at bevare deres form.