Hemoglobina instável

A hemoglobina é uma proteína que contém ferro que faz parte dos glóbulos vermelhos. A hemoglobina desempenha muitas funções no corpo. Um deles é o transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos e de dióxido de carbono na direção oposta. Graças à hemoglobina, ocorre a saturação de oxigênio e a remoção do dióxido de carbono.

A hemoglobina pode ser estável ou instável. A hemoglobina A é a mais estável de todos os tipos de hemoglobina, tornando-a ideal para transportar oxigênio por todo o corpo. No entanto, existem outros tipos de hemoglobina que podem ser menos resistentes a vários fatores.

Um desses fatores é a alta temperatura. Se a temperatura ambiente for demasiado elevada, a hemoglobina pode tornar-se instável e perder a sua capacidade de transportar oxigénio. Isso pode levar a diversas doenças como anemia, hipóxia e outras.

Outro fator que pode afetar a estabilidade da hemoglobina é o agente oxidante. Os oxidantes são substâncias que podem danificar células e tecidos do corpo. Se houver agentes oxidantes no sangue, eles podem danificar a hemoglobina e levar à sua instabilidade.

Existem também muitos outros fatores que podem afetar a estabilidade da hemoglobina. Por exemplo, certos medicamentos, radiações, toxinas e outras substâncias podem alterar a estrutura da hemoglobina e torná-la instável.

Hemoglobina instável é o nome geral para cadeias γ anormais de hemoproteínas humanas, caracterizadas por resistência reduzida à desidratação, altas temperaturas e ação de reagentes em comparação com a cromoproteína γ; um dos parâmetros diagnósticos para anemia de diversas origens. A forma heterozigótica (hemoglobinas F2, G), encontrada em 0,05-0,5% dos caucasianos, é caracterizada por uma ruptura na relação entre o par intratirosina da cadeia beta, o que reduz a ligação ao oxigênio em geral em 20-25%. As hemoglobinas S e C também demonstram um tipo intermediário de instabilidade hemolítica entre as cadeias α e β da hemoglobina A. A afinidade reduzida de hemoproteínas anormais por oxigenases teciduais com cadeia mye'' loglobina diedrocarona preservada, detectada ao analisar suas características cinéticas, é tradicionalmente caracterizado como o “fenômeno Hilt”.