Hemoglobine instabiel

Hemoglobine is een ijzerhoudend eiwit dat deel uitmaakt van de rode bloedcellen. Hemoglobine vervult vele functies in het lichaam. Eén daarvan is het transport van zuurstof van de longen naar de weefsels en koolstofdioxide in de tegenovergestelde richting. Dankzij hemoglobine vindt zuurstofverzadiging plaats en wordt koolstofdioxide verwijderd.

Hemoglobine kan stabiel of onstabiel zijn. Hemoglobine A is de meest stabiele van alle soorten hemoglobine, waardoor het ideaal is voor het transport van zuurstof door het lichaam. Er zijn echter andere soorten hemoglobine die mogelijk minder resistent zijn tegen verschillende factoren.

Een van deze factoren is hoge temperaturen. Als de omgevingstemperatuur te hoog is, kan hemoglobine instabiel worden en zijn vermogen om zuurstof te transporteren verliezen. Dit kan leiden tot verschillende ziekten, zoals bloedarmoede, hypoxie en andere.

Een andere factor die de hemoglobinestabiliteit kan beïnvloeden, is het oxidatiemiddel. Oxidanten zijn stoffen die cellen en weefsels van het lichaam kunnen beschadigen. Als er oxidatiemiddelen in het bloed aanwezig zijn, kunnen ze hemoglobine beschadigen en tot instabiliteit leiden.

Er zijn ook veel andere factoren die de hemoglobinestabiliteit kunnen beïnvloeden. Bepaalde medicijnen, straling, gifstoffen en andere stoffen kunnen bijvoorbeeld de structuur van hemoglobine veranderen en ervoor zorgen dat deze instabiel wordt.

Instabiele hemoglobine is de algemene naam voor abnormale γ-ketens van menselijke hemoproteïnen, gekenmerkt door verminderde weerstand tegen uitdroging, hoge temperaturen en de werking van reagentia in vergelijking met γ-chromoproteïne; een van de diagnostische parameters voor bloedarmoede van verschillende oorsprong. De heterozygote vorm (hemoglobine F2, G), aangetroffen bij 0,05-0,5% van de blanke bevolking, wordt gekenmerkt door een verstoring van de relatie tussen het intratyrosinepaar van de bètaketen, waardoor de binding aan zuurstof in het algemeen met 20-25% wordt verminderd. Hemoglobine S en C vertonen ook een intermediair type hemolytische instabiliteit tussen de α- en β-ketens van hemoglobine A. De verminderde affiniteit van abnormale hemoproteïnen voor weefseloxygenasen met geconserveerde loglobine-dihedrocaronketen, gedetecteerd bij het analyseren van hun kinetische kenmerken, is traditioneel gekarakteriseerd als het ‘Hilt-fenomeen’.