Hämoglobin instabil

Hämoglobin ist ein eisenhaltiges Protein, das Teil der roten Blutkörperchen ist. Hämoglobin erfüllt im Körper viele Funktionen. Einer davon ist der Transport von Sauerstoff von der Lunge zu den Geweben und von Kohlendioxid in die entgegengesetzte Richtung. Dank Hämoglobin kommt es zu einer Sauerstoffsättigung und Kohlendioxid wird entfernt.

Hämoglobin kann stabil oder instabil sein. Hämoglobin A ist die stabilste aller Hämoglobinarten und eignet sich daher ideal für den Sauerstofftransport durch den Körper. Es gibt jedoch andere Arten von Hämoglobin, die möglicherweise weniger resistent gegen verschiedene Faktoren sind.

Einer dieser Faktoren ist hohe Temperatur. Wenn die Umgebungstemperatur zu hoch ist, kann Hämoglobin instabil werden und seine Fähigkeit verlieren, Sauerstoff zu transportieren. Dies kann zu verschiedenen Krankheiten wie Anämie, Hypoxie und anderen führen.

Ein weiterer Faktor, der die Hämoglobinstabilität beeinflussen kann, ist das Oxidationsmittel. Oxidationsmittel sind Stoffe, die Zellen und Gewebe des Körpers schädigen können. Wenn Oxidationsmittel im Blut vorhanden sind, können sie das Hämoglobin schädigen und zu dessen Instabilität führen.

Es gibt auch viele andere Faktoren, die die Hämoglobinstabilität beeinflussen können. Beispielsweise können bestimmte Medikamente, Strahlung, Toxine und andere Substanzen die Struktur des Hämoglobins verändern und dazu führen, dass es instabil wird.

Instabiles Hämoglobin ist die allgemeine Bezeichnung für abnormale γ-Ketten menschlicher Hämoproteine, die im Vergleich zu γ-Chromoprotein durch eine verringerte Widerstandsfähigkeit gegenüber Dehydrierung, hohen Temperaturen und der Wirkung von Reagenzien gekennzeichnet sind. einer der diagnostischen Parameter für Anämie unterschiedlicher Genese. Die heterozygote Form (Hämoglobine F2, G), die bei 0,05–0,5 % der Kaukasier vorkommt, ist durch eine Störung der Beziehung zwischen dem Intratyrosinpaar der Betakette gekennzeichnet, wodurch die Bindung an Sauerstoff im Allgemeinen um 20–25 % verringert wird. Die Hämoglobine S und C zeigen auch einen Zwischentyp der hämolytischen Instabilität zwischen den α- und β-Ketten von Hämoglobin A. Die verringerte Affinität abnormaler Hämoproteine ​​für Gewebeoxygenasen mit konservierter Myeloglobin-Dihedrocaron-Kette, die bei der Analyse ihrer kinetischen Eigenschaften festgestellt wurde, ist traditionell als „Hilt-Phänomen“ bezeichnet.