Xantoproteinreaktion

Xantoproteinreaktion (metod för bestämning av cykliska aminosyror) är en metod för att bestämma cykliska aminosyror i proteiner, baserat på deras förmåga att ge en gul färg i närvaro av koncentrerad salpetersyra. Metoden bygger på förmågan hos tryptofan, tyrosin och fenylalanin, som ingår i proteiner, att sönderdelas vid upphettning i närvaro av salpetersyra, vilket resulterar i att färgade föreningar bildas. Xantoproteinreaktionen kan användas inte bara för bestämning av cykliska syror, utan också för detektion av proteiner i lösningar.

Xantoprotein (xanton) reaktionen är en metod för att bestämma innehållet av cykliska aminosyror i proteiner och andra organiska föreningar. Det är baserat på förmågan hos vissa aminosyror, såsom tryptofan och tyrosin, att producera en gul eller orange färg när de behandlas med koncentrerad salpetersyra. Denna metod upptäcktes 1913 av den tyske kemisten Otto Neisser och uppkallades efter honom.

Xantoproteinreaktionen används för att bestämma nivån av proteiner i olika biologiska vätskor, såsom blodserum, urin och saliv. Det används också vid analys av livsmedel och läkemedel för närvaron av protein.

För att utföra xantoproteinreaktionen blandas ett prov av analyten med koncentrerad salpetersyra och värms till kokning. En liten mängd alkali tillsätts sedan för att neutralisera syran. Den resulterande gula fällningen innehåller cykliska aminosyror.

Denna metod är mycket känslig och tillåter bestämning av proteinhalt i mycket små mängder. Det har dock vissa begränsningar, såsom behovet av att använda koncentrerad salpetersyra, vilket kan vara hälsofarligt. Dessutom är xanthoprotereaktionen inte specifik för alla typer av proteiner och kan ge falskt positiva resultat i närvaro av vissa andra föreningar.

Trots dessa begränsningar förblir xantoproteinreaktionen en viktig metod för proteinanalys och fortsätter att användas inom olika vetenskaps- och industriområden.