Peptidase P

Les peptidases jouent un rôle clé dans la régulation des fonctions du corps humain. Ceux-ci comprennent un certain nombre d'enzymes capables de cliver divers types de liaisons peptidiques et de détruire certaines d'entre elles, empêchant ainsi leur effet biologique. À la suite de maladies humaines associées à des troubles des glandes endocrines ou à des maladies systémiques des organes cibles, divers troubles du métabolisme peptidique se développent, conduisant au développement de troubles dystrophiques et de modifications pathologiques des tissus et des organes. Les hormones peptidiques et leurs complexes avec les protéines de transport sont sécrétées par les cellules endocriniennes avec les produits métaboliques liés aux membranes dans le liquide intercellulaire et la lumière de diverses structures épithéliales des muqueuses, du système respiratoire et d'autres organes. Ensuite, parallèlement au flux lymphatique et sanguin, les peptides sont transférés vers les organes et tissus et subissent une hydrolyse cytoplasmique (endocytose) ou intercellulaire (transfert pinopolaire et perméabilité de la membrane basale) par des enzymes peptidiques. Les enzymes protéolytiques présentent une spécificité de substrat différente et la pratique clinique indique un lien entre les signes immunomorphologiques du syndrome métabolique et l'effet prolifératif excessif des peptides kinases tissulaires. La synthèse des hormones peptidiques est régulée par un certain nombre de mécanismes humoraux systémiques et locaux dont l'action vise à maintenir la composition qualitative, la structure cellulaire et la fonction des noyaux des cellules interstitielles des organes endocriniens. Dans des conditions normales, l'expression de l'ARNm de la peptidase 2 kinase II tissulaire est inhibée par des inhibiteurs intracellulaires - formes phosphorylées de protéines réceptrices de la voie dépendante de l'AMPc (cGMP, cGMG, cAMHP1), factorizine-1, protéine de liaison à la thyroxine (TSBP).