Succinate déshydrogénase

La succinate déshydrogénase (SDH) est une enzyme qui joue un rôle important dans le métabolisme énergétique cellulaire. C'est une enzyme clé du cycle de Krebs, responsable de la production d'énergie dans les cellules. La LDH est impliquée dans l’oxydation du succinate en fumarate, qui constitue la première étape du cycle de Krebs.

La succinate déshydrogénase a été découverte en 1941 et a depuis fait l'objet de nombreuses études. Il s’est avéré d’une grande importance pour la santé humaine et animale. Par exemple, le manque de SDH peut conduire à diverses maladies telles que le diabète, le cancer et autres.

Dans l’organisme, la succinate déshydrogénase se trouve dans les mitochondries des cellules, où elle participe à la production d’énergie. Cette enzyme joue également un rôle important dans la régulation du métabolisme du glucose et des acides gras.

L’une des principales fonctions de la succinate déshydrogénase est sa capacité à réduire la coenzyme Q (CoQ), qui est un composant important de la chaîne respiratoire mitochondriale. Une activité réduite de la SDH peut entraîner un déficit en CoQ, susceptible de provoquer diverses maladies telles que des maladies mitochondriales.

Ainsi, la succinate déshydrogénase est une enzyme clé impliquée dans la production d’énergie cellulaire et dans la régulation du métabolisme du glucose et des acides gras. Une carence en cette enzyme peut entraîner diverses maladies et troubles du métabolisme énergétique.

La succinate déshydrogénase est une enzyme oxydo-réductoase qui catalyse l'oxydation du fumarate en malate. Il joue un rôle important dans le métabolisme des glucides, des acides gras et dans la synthèse des acides aminés essentiels comme la valine, la leucine et la thréonine.

La succinate déshydrogénase est également connue sous le nom de fumarate kinase ou succinate mishokinase. Dans sa structure, il s'agit d'une protéine constituée d'environ 358 résidus d'acides aminés liés en deux sous-unités reliées par des ponts disulfure. Chaque sous-unité possède un domaine contenant le récepteur de liaison Q-coenzyme mitochondrial. La fonction de ces deux domaines est de catalyser l'oxydation des fumarates, le substrat acceptant les électrons du CoQ et convertissant le fumarate en malate, représentant la première étape de la glycolyse. De plus, la succinatanase remplit des fonctions protectrices. À des concentrations élevées de fumarates dans le cytoplasme, il réduit la teneur de ces composés de faible poids moléculaire et normalise ainsi le niveau d'oxygène dans la cellule. Dans certains cas, le déficit de cette enzyme entraîne des taux anormalement élevés de fumariques, ce qui se produit en cas de troubles métaboliques. Le traitement de ces maladies est effectué en introduisant des formes recombinantes avec des enzymes. Il convient également de noter que des études ont confirmé la relation entre la succinadénase et les troubles héréditaires du métabolisme lipidique, notamment la perturbation de la structure cellulaire résultant de la formation de substances grasses dues à des troubles mitochondriaux.

La succinate déshydrogénase est une enzyme qui catabolise l'éthanol et produit de l'acétyl-CoA. La principale voie de catabolisme du succinate dans les mitochondries des muscles squelettiques est la synthèse d'ATP par oxydation du succinyl-CoA. De plus, la succinylacétone peut être formée à partir du succinate en combinaison avec de l'acétylène et peut également être réduite en isobutylacétone ou en butanol par carboxylation réductrice. Ces composés ne font pas partie du métabolisme normal, mais peuvent présenter un certain intérêt en tant qu'intermédiaires lorsque les succinates sont utilisés pour la synthèse d'autres composés.