Succinat-Dehydrogenase

Succinatdehydrogenase (SDH) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle im zellulären Energiestoffwechsel spielt. Es ist ein Schlüsselenzym im Krebszyklus, das für die Energieproduktion in den Zellen verantwortlich ist. LDH ist an der Oxidation von Succinat zu Fumarat beteiligt, dem ersten Schritt des Krebszyklus.

Die Succinatdehydrogenase wurde 1941 entdeckt und war seitdem Gegenstand zahlreicher Studien. Es wurde festgestellt, dass es für die Gesundheit von Mensch und Tier von großer Bedeutung ist. Beispielsweise kann ein Mangel an SDH zu verschiedenen Krankheiten wie Diabetes, Krebs und anderen führen.

Im Körper kommt die Succinatdehydrogenase in den Mitochondrien der Zellen vor und ist dort an der Energieproduktion beteiligt. Dieses Enzym spielt auch eine wichtige Rolle bei der Regulierung des Glukose- und Fettsäurestoffwechsels.

Eine der Hauptfunktionen der Succinatdehydrogenase ist ihre Fähigkeit, Coenzym Q (CoQ) zu reduzieren, das ein wichtiger Bestandteil der mitochondrialen Atmungskette ist. Eine verminderte SDH-Aktivität kann zu einem CoQ-Mangel führen, der verschiedene Krankheiten wie Mitochondrienerkrankungen verursachen kann.

Somit ist die Succinatdehydrogenase ein Schlüsselenzym, das an der zellulären Energieproduktion und der Regulierung des Glukose- und Fettsäurestoffwechsels beteiligt ist. Ein Mangel an diesem Enzym kann zu verschiedenen Krankheiten und Störungen des Energiestoffwechsels führen.

Succinatdehydrogenase ist ein Oxidoreduktoase-Enzym, das die Oxidation von Fumarat zu Malat katalysiert. Es spielt eine wichtige Rolle beim Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Fettsäuren und der Synthese essentieller Aminosäuren wie Valin, Leucin und Threonin.

Succinat-Dehydrogenase ist auch als Fumaratkinase oder Succinat-Mishokinase bekannt. In seiner Struktur handelt es sich um ein Protein, das aus etwa 358 Aminosäureresten besteht, die in zwei durch Disulfidbrücken verbundene Untereinheiten verbunden sind. Jede der Untereinheiten verfügt über eine Domäne, die den mitochondrialen Coenzym-Q-Bindungsrezeptor enthält. Die Funktion dieser beiden Domänen besteht darin, die Oxidation von Fumaraten zu katalysieren, wobei das Substrat Elektronen von CoQ aufnimmt und Fumarat in Malat umwandelt, was den ersten Schritt der Glykolyse darstellt. Darüber hinaus erfüllt Succinatanase Schutzfunktionen. Bei hohen Konzentrationen von Fumaraten im Zytoplasma verringert es den Gehalt dieser Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht und normalisiert dadurch den Sauerstoffgehalt in der Zelle. In einigen Fällen führt ein Mangel an diesem Enzym zu ungewöhnlich erhöhten Fumarsäurespiegeln, was bei Stoffwechselstörungen auftritt. Die Behandlung solcher Erkrankungen erfolgt durch die Einführung rekombinanter Enzymformen. Erwähnenswert ist auch, dass Studien den Zusammenhang von Succinadenase mit erblichen Störungen des Fettstoffwechsels bestätigt haben, einschließlich Störungen der Zellstruktur infolge der Bildung fettähnlicher Substanzen aufgrund von Mitochondrienstörungen

Succinatdehydrogenase ist ein Enzym, das Ethanol abbaut und Acetyl-CoA produziert. Der Hauptweg des Succinat-Katabolismus in den Mitochondrien der Skelettmuskulatur ist die Synthese von ATP durch Oxidation von Succinyl-CoA. Darüber hinaus kann aus Succinat durch Kombination mit Acetylen Succinylaceton gebildet und durch reduktive Carboxylierung auch zu Isobutylaceton oder Butanol reduziert werden. Diese Verbindungen sind nicht Teil des normalen Stoffwechsels, können jedoch als Zwischenprodukte von Interesse sein, wenn Succinate für die Synthese anderer Verbindungen verwendet werden.