Hæmoglobin F

Hæmoglobinum F (også kendt som hæmoglobin F, fra "Fetal Hæmoglobin" eller "Fetogenic Hematin") er et protein, der er involveret i transporten af ​​ilt i blodet. Hæmoglobioam F præsenteres i to typer - alfa- og beta-kæder. Alfakæden er en ældre form for hæmoglobin, der var til stede i de første levende organismer på Jorden og stadig er til stede i blodet hos de fleste pattedyr. Beta-kæde er, selvom den er mindre almindelig, en rekombinant form, der bruges i nogle terapier.

Hæmoglobin F kan beskrives som en del af et genetisk system kaldet hæmatopoiesis. Hæmoglobins hovedfunktion er at transportere ilt fra lungerne til vævene. I den voksne krop består 98% af hæmoglobinet af alfa-kæder og kun 2% af beta-kæder. Men i forskellige sygdomme, såsom defekte hæmoglobin A-kæder eller homo



Hæmoglobin F er et af de vigtigste cellulære hæmoglobiner, der er involveret i erythrocyt-ilttransport. I denne undersøgelse vurderede vi funktionen og strukturen af ​​hæmoglobin F hos mennesker og opnåede nye data om dette usædvanlige hæmoglobin. På den ene side viste vores analyse, at hæmoglobinføtal udviser en lav affinitet for ilt, og vi postulerede, at dette kan være et tegn på dets manglende evne til at levere ilt til væv forbundet med den dårlige overlevelse af hæmoglobinføtal i mave-tarmkanalen. For at bekræfte denne observation udførte vi yderligere forskning og fandt ud af, at selv efter de to enzymatiske trin, der kræves for at fjerne fetahæmoglobin, bevarer det frigivne hæmoglobin en meget høj styrke (726 pmol/ml eller 63 O2). Vi fandt også, at fjernelse af mange aminosyrerester, herunder cystein, purinbase, lysin og valin, yderligere kan reducere den funktionelle affinitet af dette hæmoglobin. En anden undersøgelse, vi udførte, var at bestemme funktionen af ​​hæmoglobin F. Vi brugte in situ PCR-teknologi til at generere og visualisere kernen og mitokondrierne i leverceller (hepatocytter) sammen med ekspressionen af ​​umodent hæmoglobin F i disse celler. Denne prøve tillader funktionen af ​​hæmoglobin F at blive undersøgt direkte i levende celler, der medierer proteinproduktion og samling.