ヘモグロビンF

ヘモグロビン F (「胎児ヘモグロビン」または「胎児性ヘマチン」からヘモグロビン F としても知られる) は、血液中の酸素の輸送に関与するタンパク質です。ヘモグロバイオアム F は、アルファ鎖とベータ鎖の 2 つのタイプで存在します。アルファ鎖は、地球上の最初の生物に存在していた古い形態のヘモグロビンであり、ほとんどの哺乳類の血液中に今でも存在しています。ベータ鎖は、あまり一般的ではありませんが、一部の治療法で使用される組換え型です。

ヘモグロビン F は、造血と呼ばれる遺伝システムの一部として説明できます。ヘモグロビンの主な機能は、肺から組織に酸素を運ぶことです。成人の体内では、ヘモグロビンの 98% がアルファ鎖で構成され、ベータ鎖は 2% のみです。しかし、ヘモグロビンA鎖やホモグロビンの欠損など、さまざまな病気で

ヘモグロビン F は、赤血球の酸素輸送に関与する最も重要な細胞ヘモグロビンの 1 つです。この研究では、ヒトのヘモグロビン F の機能と構造を評価し、この異常なヘモグロビンに関する新しいデータを取得しました。一方で、私たちの分析では、胎児ヘモグロビンが酸素に対して低い親和性を示すことが示され、これは消化管内での胎児ヘモグロビンの生存率の低下に関連する組織に酸素を送達できないことの兆候である可能性があると仮定しました。この観察を確認するために、追加の研究を行ったところ、フェタヘモグロビンの除去に必要な 2 つの酵素ステップの後でも、放出されたヘモグロビンは非常に高い強度 (726 pmol/ml または 63 O2) を保持していることがわかりました。また、システイン、プリン塩基、リジン、バリンなどの多くのアミノ酸残基を除去すると、このヘモグロビンの機能的親和性がさらに低下する可能性があることもわかりました。私たちが行ったもう 1 つの研究は、ヘモグロビン F の機能を決定することでした。私たちは、in situ PCR 技術を使用して、肝臓細胞 (肝細胞) の核とミトコンドリアを生成し、これらの細胞における未熟ヘモグロビン F の発現を視覚化しました。このサンプルを使用すると、タンパク質の生成と組み立てを仲介するヘモグロビン F の機能を生きた細胞で直接調べることができます。