헤모글로빈 F

헤모글로빈 F("태아 헤모글로빈" 또는 "태아생성 헤마틴"에서 헤모글로빈 F라고도 함)는 혈액 내 산소 운반에 관여하는 단백질입니다. 헤모글로비오암 F는 알파 사슬과 베타 사슬의 두 가지 유형으로 제공됩니다. 알파 사슬은 지구상 최초의 생명체에 존재했으며 여전히 대부분의 포유류의 혈액에 존재하는 오래된 형태의 헤모글로빈입니다. 베타 사슬은 흔하지는 않지만 일부 치료법에 사용되는 재조합 형태입니다.

헤모글로빈 F는 조혈이라는 유전 시스템의 일부로 설명될 수 있습니다. 헤모글로빈의 주요 기능은 폐에서 조직으로 산소를 운반하는 것입니다. 성인의 경우 헤모글로빈의 98%가 알파 사슬로 구성되어 있고 베타 사슬은 2%만 구성되어 있습니다. 그러나 헤모글로빈 A 사슬 결함이나 호모 등 다양한 질병에

헤모글로빈 F는 적혈구 산소 운반에 관여하는 가장 중요한 세포 헤모글로빈 중 하나입니다. 이 연구에서 우리는 인간의 헤모글로빈 F의 기능과 구조를 평가하고 이 특이한 헤모글로빈에 대한 새로운 데이터를 얻었습니다. 한편, 우리의 분석에 따르면 태아 헤모글로빈은 산소에 대한 낮은 친화력을 나타냈으며 이는 위장관에서 헤모글로빈 태아의 낮은 생존율과 관련된 조직에 산소를 전달할 수 없다는 징후일 수 있다고 가정했습니다. 이러한 관찰을 확인하기 위해 우리는 추가 연구를 수행한 결과 Feta 헤모글로빈을 제거하는 데 필요한 두 가지 효소 단계 후에도 방출된 헤모글로빈이 매우 높은 강도(726 pmol/ml 또는 63 O2)를 유지한다는 사실을 발견했습니다. 우리는 또한 시스테인, 퓨린 염기, 라이신, 발린을 포함한 많은 아미노산 잔기를 제거하면 이 헤모글로빈의 기능적 친화력을 더욱 감소시킬 수 있음을 발견했습니다. 우리가 수행한 또 다른 연구는 헤모글로빈 F의 기능을 결정하는 것이었습니다. 우리는 in situ PCR 기술을 사용하여 간 세포(간세포)의 핵과 미토콘드리아를 생성하고 시각화했으며 이러한 세포에서 미성숙 헤모글로빈 F의 발현도 확인했습니다. 이 샘플을 사용하면 단백질 생산과 조립을 중재하는 살아있는 세포에서 헤모글로빈 F의 기능을 직접 검사할 수 있습니다.