Hämoglobin F

Hämoglobin F (auch bekannt als Hämoglobin F, von „fetales Hämoglobin“ oder „fetogenes Hämatin“) ist ein Protein, das am Sauerstofftransport im Blut beteiligt ist. Hämoglobioam F wird in zwei Typen angeboten – Alpha- und Betaketten. Die Alpha-Kette ist eine ältere Form von Hämoglobin, die in den ersten lebenden Organismen auf der Erde vorkam und noch immer im Blut der meisten Säugetiere vorhanden ist. Obwohl die Beta-Kette seltener vorkommt, handelt es sich um eine rekombinante Form, die in einigen Therapien verwendet wird.

Hämoglobin F kann als Teil eines genetischen Systems namens Hämatopoese beschrieben werden. Die Hauptfunktion von Hämoglobin besteht darin, Sauerstoff von der Lunge zum Gewebe zu transportieren. Im erwachsenen Körper besteht Hämoglobin zu 98 % aus Alpha-Ketten und nur zu 2 % aus Beta-Ketten. Allerdings kommt es bei verschiedenen Erkrankungen wie defekten Hämoglobin-A-Ketten oder Homo

Hämoglobin F ist eines der wichtigsten zellulären Hämoglobine, die am Sauerstofftransport der Erythrozyten beteiligt sind. In dieser Studie haben wir die Funktion und Struktur von Hämoglobin F beim Menschen untersucht und neue Daten über dieses ungewöhnliche Hämoglobin erhalten. Einerseits zeigte unsere Analyse, dass fötales Hämoglobin eine geringe Affinität zu Sauerstoff aufweist, und wir postulierten, dass dies ein Zeichen dafür sein könnte, dass es nicht in der Lage ist, Sauerstoff an Gewebe zu liefern, was mit dem schlechten Überleben von fötalem Hämoglobin im Magen-Darm-Trakt verbunden ist. Um diese Beobachtung zu bestätigen, haben wir zusätzliche Untersuchungen durchgeführt und herausgefunden, dass das freigesetzte Hämoglobin auch nach den beiden enzymatischen Schritten, die zur Entfernung von Feta-Hämoglobin erforderlich sind, eine sehr hohe Konzentration behält (726 pmol/ml oder 63 O2). Wir fanden auch heraus, dass die Entfernung vieler Aminosäurereste, einschließlich Cystein, Purinbase, Lysin und Valin, die funktionelle Affinität dieses Hämoglobins weiter verringern kann. Eine weitere von uns durchgeführte Studie diente der Bestimmung der Funktion von Hämoglobin F. Wir nutzten die In-situ-PCR-Technologie, um den Kern und die Mitochondrien von Leberzellen (Hepatozyten) sowie die Expression von unreifem Hämoglobin F in diesen Zellen zu erzeugen und sichtbar zu machen. Mit dieser Probe kann die Funktion von Hämoglobin F direkt in lebenden Zellen untersucht werden, die die Proteinproduktion und -assemblierung vermitteln.