Proteolytisches Enzym (Proleotytic Epgute), Protease (Protease)

Proteolytisches Enzym (Proleotytisches Enzym), Protease (Protease) ist ein Verdauungsenzym, das die Zerstörung von Proteinen verursacht. Proteasen katalysieren die Hydrolyse von Peptidbindungen in Proteinen und zerlegen diese in einfachere Verbindungen – Aminosäuren, Dipeptide und Oligopeptide.

Proteasen werden in zwei Hauptklassen unterteilt – Endopeptidasen und Exopeptidasen.

Endopeptidasen (oder Proteinasen) spalten Peptidbindungen innerhalb der Polypeptidkette eines Proteins. Dazu gehören Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin und andere.

Exopeptidasen spalten terminale Aminosäurereste von den N- oder C-Termini der Polypeptidkette ab. Exopeptidasen umfassen Carboxypeptidasen und Aminopeptidasen.

Somit spielen proteolytische Enzyme oder Proteasen eine Schlüsselrolle bei der Verdauung von Proteinen im Magen-Darm-Trakt von Menschen und Tieren. Ihre Wirkung ist für den Abbau komplexer Proteinmoleküle in einfache Verbindungen notwendig, die dann vom Körper aufgenommen und aufgenommen werden.

Proteolytische Enzyme oder Proteasen gehören zu einer Gruppe von Verdauungsenzymen, die die Zerstörung von Proteinen bewirken. Proteasen katalysieren die Hydrolyse von Peptidbindungen in Proteinmolekülen, also den Abbau von Proteinen in einfachere Verbindungen – Aminosäuren.

Es gibt zwei Haupttypen von Proteasen:

1. Endopeptidasen – spalten interne Peptidbindungen in Proteinen und zerlegen sie in große Fragmente. Dazu gehören Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin.

2. Exopeptidasen – spalten terminale Aminosäurereste von der Polypeptidkette ab. Hierzu zählen Carboxypeptidasen (spalten Aminosäuren vom C-Terminus ab) und Aminopeptidasen (spalten Aminosäuren vom N-Terminus ab).

Proteasen spielen eine wichtige Rolle bei der Verdauung und erfüllen darüber hinaus viele andere biologische Funktionen. Sie sind an der Blutgerinnung, der Immunantwort, der Apoptose, der Übertragung von Nervenimpulsen und anderen lebenswichtigen Prozessen beteiligt. Störungen in der Funktion von Proteasen können zur Entstehung verschiedener Krankheiten führen.

Ein proteolytisches Enzym ist ein Verdauungsenzym, das den Abbau von Proteinen im Körper verursacht. Es ist ein wichtiger Bestandteil beim Abbau von Nahrungsproteinen im Magen-Darm-Trakt und hilft dem Körper, Nährstoffe aufzunehmen.

Proteolytische Enzyme werden in zwei Hauptgruppen unterteilt: Endopeptidasen und Exopeptidasen. Endopeptidasen, auch Endoproteasen genannt, brechen Peptidbindungen innerhalb eines Proteins und Exopeptidasen brechen Peptidbindungen auf seiner Oberfläche.

Proteasen sind Enzyme, die die Spaltung von Peptidbindungen katalysieren und so Proteine ​​in Aminosäuren zerlegen. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Verdauung und sind an der Verdauung von Nahrungsproteinen beteiligt.

Es gibt viele Proteasen, darunter Chymotrypsin, Trypsin, Pepsin und Pankreas-Amylase, die aus verschiedenen Quellen wie Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen isoliert werden können. Sie alle haben eine ähnliche Struktur und einen ähnlichen Wirkmechanismus.

Beispiele für proteolytische Enzyme sind Pepsin, Chymotrypsin und Trypsin. Pepsin ist das Hauptenzym im Magensaft, das Nahrungsproteine ​​in Aminosäuren spaltet. Chymotrypsin ist auch ein Enzym im Magensaft und spaltet Peptidbindungen in Proteinen auf und sorgt so für deren weitere Verdauung. Trypsin ist ein Pankreasenzym, das auch am Verdauungsprozess beteiligt ist.

Das proteolytische Enzym spielt eine wichtige Rolle beim Abbau von Proteinen und fördert die Aufnahme von Nährstoffen durch den Körper. Seine Verwendung in der Lebensmittelindustrie ist ebenfalls wichtig, da es zur Herstellung von Enzymen verwendet wird, die für die Lebensmittelverarbeitung benötigt werden, beispielsweise zur Verbesserung von Geschmack und Textur.

***Proteolytische Enzyme*** sind eine große Gruppe von Enzymen, die die Hydrolyse von Peptidbindungen unter Bildung freier Aminosäuren katalysieren. Diese Enzyme werden in Exoproteasen (Proteasen) und Endoproteasen unterteilt *Gemäß den methodischen Richtlinien zur Bestimmung der Authentizität von Genen und Enzymen durch Restriallängenpolymorphismus