Reacción M-Nadi-Oxidasa

La reacción de m-nadi-oxidasa (también conocida como reacción de nadi-oxidasa estable o reacción de nadi-oxidasa de Schultze) es una prueba bioquímica que se utiliza para detectar la actividad de la enzima m-nadi-oxidasa.

Esta enzima cataliza la oxidación de NADH (la forma reducida de nicotinamida adenina dinucleótido) a NAD+ (la forma oxidada) utilizando oxígeno molecular. La reacción ocurre de la siguiente manera:

NADH + H+ + O2 → NAD+ + H2O

Durante la prueba, se incuban muestras de tejido o extracto en presencia de NADH. Si la muestra contiene m-nadi-oxidasa activa, entonces el NADH se oxidará a NAD+, lo que puede determinarse mediante una disminución en la absorción de luz a una longitud de onda de 340 nm.

Por tanto, la cantidad de oxidación de NADH se puede utilizar para cuantificar la actividad de la m-nadioxidasa en la muestra en estudio. Esta prueba es muy utilizada en investigaciones bioquímicas para estudiar el metabolismo, la cadena respiratoria y otros procesos asociados a esta enzima.

SINC. Reacción de Nadi oxidasa. Opción de tinción de Schultz. Una versión simplificada puede ser un defecto de color resultante de la oxidación del componente principal de la hemoglobina, el hemo. M. se acelera fácilmente en presencia de iones de hierro.

Sinónimos - reacción nadi - oxidasa (estable) (N.O.S.), shultz-naidu - reacción oxidasa (CNUR). El colorante es peróxido de hidrógeno, el colorante indicador es metanitrosamina (azul de metileno, indol) y el sustrato es sangre sérica. Se utiliza principalmente para el diagnóstico rápido de anemia cuando se sospecha hemólisis aguda y para la identificación de hemoglobina S sin teñir (polimorfismo recesivo). El método se basa en la oxidación de la hemoglobina para formar carbonilhemoglobina; se combina con azul de metileno (indol) para formar un compuesto de color azul violeta. El líquido de prueba (generalmente una solución de peróxido al 95% y aldehído salicílico) tiñe el suero sanguíneo de color azul.