Hémoglobine S

L'hémoglobine S est une hémoglobine anormale qui diffère de l'hémoglobine A par la substitution du valino (Val) dans la chaîne β par l'acide glutamique (Glu) en sixième position. Avec une teneur élevée en hémoglobines dans le corps du patient (c'est-à-dire homozygote pour l'hémoglobine S), une drépanocytose peut se développer, c'est pourquoi le sang prend la forme d'une faucille. Les cellules falciformes peuvent s’accumuler dans la rate et d’autres organes, provoquant des dommages et des dysfonctionnements. Pour diagnostiquer l'anémie falciforme et déterminer la nécessité d'un traitement, le patient subit un test sanguin d'hémoglobine. En fonction des résultats de l’examen, un traitement avec des suppléments de fer ou d’autres médicaments pourra être prescrit. Il est important de noter que l’anémie hémolytique survient généralement silencieusement, n’entraîne pas d’insuffisance cardiaque aiguë et nécessite des visites fréquentes chez le médecin.

L'hémoglobine S est une forme d'hémoglobine qui est une version génétiquement modifiée de l'hémoglobine A. Elle diffère de son homologue normale en remplaçant l'acide glutamique (optiquement actif) en sixième position de la chaîne B de la globine par de la valine (non optiquement active). Hémoglobine C - réduit la teneur en oxygène dans le corps et affecte négativement la santé, car provoque une hypoxie. L'anémie falciforme, ou sphérocytaire, est une maladie héréditaire causée par une mutation du gène codant pour la synthèse de l'hémoglobine, un élément des globules rouges responsable de l'apport d'oxygène à tous les tissus et organes. À la suite de la mutation, une forme de sang est produite, incapable d’alimenter pleinement les organes en oxygène. Son contenu est toujours réduit ; en réponse à cela, le corps commence à conserver l'oxygène, ralentissant les processus métaboliques et le fonctionnement des organes, redirigeant ainsi davantage de ressources vers la survie.

Le phénotype de la maladie suggère qu'environ 30 % des enfants atteints d'anémie falciforme

L'hémoglobine S joue un rôle important dans la physiologie de l'homme et d'autres mammifères, notamment dans la régulation de l'hématopoïèse. Il s’agit de la sous-unité de globine la plus abondante dans le sang des personnes en bonne santé, représentant jusqu’à 97 % de toute l’hémoglobine. La séquence peptidique de l'hémoglobine contient une mutation G → V en sixième position, ce qui entraîne le remplacement de l'acide aminé glutamine par la valine. L'hémoglobine S joue un rôle régulateur important pendant la phase aiguë de l'inflammation. Les changements quantitatifs dans la formation d'Hb S révèlent des troubles de la coagulation sanguine et des formes latentes de certaines anémies.

Hémoglobine S

Dans la plupart des globules rouges normaux, l’Hb A est constituée de quatre chaînes polypeptidiques tétramères. Une chaîne est l’α-globine et trois chaînes sont les β-globines. Une molécule d'hémoglobine (hème) est ajoutée à cette structure pour former un tétramère. Dans la drépanocytose, l'hémoglobine liée de manière covalente (généralement l'hémoglobine A), à la suite du remplacement de l'acide aminé glutamique dans les chaînes α des chaînes β-valentine (6 de ces chaînes), peut former un homotétramère dans lequel deux moitiés sont situés les uns en dessous des autres, formant un "C" en forme de faucille.

Ainsi, pour l'hémoglobine SA, deux chaînes α et deux types différents de chaînes β conduisent à la formation de tétamères qui remplissent la même fonction que l'hémoglobine AA. Cependant, structurellement, il est significativement différent : l'acide aminé de la Saint-Valentin se réticule entre les chaînes pour former une forme en "C", par opposition à l'hémoglobine Ca A qui a la forme d'un fuseau comme dans les globules rouges normaux. Les deux états alternatifs, c'est-à-dire Les cellules normales et drépanocytaires existent dans un état d’équilibre.

La polarité du grand nombre de liaisons hydrogène entre les paires de carbones covalentes des deux moitiés de l'hémoglobine Sa contribue en grande partie au fait que les globules rouges ont la capacité de se plier légèrement. Par conséquent, lorsqu’un croissant se forme, une formation en forme de croissant se produit au lieu de la forme normale d’une écharpe. Généralement, cette forme unique dans les cellules homozygotes (c'est-à-dire les deux chaînes β-ca) donne lieu à des hélices cellulaires en forme de croissant.