Hämoglobin S

Hämoglobin S ist ein abnormales Hämoglobin, das sich von Hämoglobin A durch den Ersatz von Valino (Val) in der β-Kette durch Glutaminsäure (Glu) an der sechsten Position unterscheidet. Bei einem hohen Hämoglobingehalt im Körper des Patienten (also Homozygotie für Hämoglobin S) kann sich eine Sichelzellenanämie entwickeln, weshalb das Blut die Form einer Sichel annimmt. Sichelzellen können sich in der Milz und anderen Organen ansammeln und Schäden und Funktionsstörungen verursachen. Um eine Sichelanämie zu diagnostizieren und die Notwendigkeit einer Behandlung festzustellen, wird dem Patienten eine Blutuntersuchung auf Hämoglobin durchgeführt. Je nach Untersuchungsergebnis kann eine Behandlung mit Eisenpräparaten oder anderen Medikamenten verordnet werden. Es ist wichtig zu beachten, dass eine hämolytische Anämie normalerweise schleichend auftritt, nicht zu einer akuten Herzinsuffizienz führt und häufige Arztbesuche erfordert.

Hämoglobin S ist eine Form von Hämoglobin, bei der es sich um eine genetisch veränderte Version von Hämoglobin A handelt. Es unterscheidet sich von seinem normalen Gegenstück dadurch, dass es Glutaminsäure (optisch aktiv) an der sechsten Position in der b-Kette von Globin durch Valin (nicht optisch aktiv) ersetzt. Hämoglobin C – reduziert den Sauerstoffgehalt im Körper und wirkt sich negativ auf die Gesundheit aus, weil verursacht Hypoxie. Sichelzellenanämie oder sphärozytäre Anämie ist eine Erbkrankheit, die durch eine Mutation im Gen verursacht wird, das für die Synthese von Hämoglobin kodiert, einem Element der roten Blutkörperchen, das für die Sauerstoffversorgung aller Gewebe und Organe verantwortlich ist. Durch die Mutation entsteht ein Blut, das die Organe nicht vollständig mit Sauerstoff versorgen kann. Sein Inhalt ist immer reduziert; Als Reaktion darauf beginnt der Körper, Sauerstoff zu sparen, wodurch Stoffwechselprozesse und Organfunktionen verlangsamt werden und mehr Ressourcen zum Überleben eingesetzt werden.

Der Phänotyp der Krankheit lässt darauf schließen, dass etwa 30 % der Kinder an Sichelzellenanämie leiden

Hämoglobin S spielt eine wichtige Rolle in der Physiologie des Menschen und anderer Säugetiere, insbesondere bei der Regulierung der Hämatopoese. Es ist die am häufigsten vorkommende Globin-Untereinheit im Blutkreislauf gesunder Menschen und macht bis zu 97 % des gesamten Hämoglobins aus. Die Hämoglobin-a-Peptidsequenz enthält an der sechsten Position eine G→V-Mutation, die zum Ersatz der Glutamin-Aminosäure durch Valin führt. Hämoglobin S spielt während der akuten Entzündungsphase eine wichtige regulatorische Rolle. Quantitative Veränderungen in der Bildung von Hb S zeigen Blutgerinnungsstörungen und latente Formen einiger Anämien.

Hämoglobin S

In den meisten normalen roten Blutkörperchen besteht Hb A aus vier tetrameren Polypeptidketten. Eine Kette ist α-Globin und drei Ketten sind β-Globin. Dieser Struktur wird ein Hämoglobinmolekül (Häm) hinzugefügt, um ein Tetramer zu bilden. Bei der Sichelkrankheit kann kovalent gebundenes Hämoglobin (normalerweise Hämoglobin A) durch den Austausch der Glutaminaminosäure in den α-Ketten der β-Valentinsketten (6 dieser Ketten) ein Homotetramer bilden, das aus zwei Hälften besteht liegen untereinander und bilden ein sichelförmiges „C“.

So führen beim Hämoglobin SA zwei α-Ketten und zwei verschiedene Arten von β-Ketten zur Bildung von Tetameren, die die gleiche Funktion wie Hämoglobin AA erfüllen. Strukturell ist es jedoch deutlich anders: Die valentinische Aminosäure vernetzt sich zwischen den Ketten und bildet eine „C“-Form, im Gegensatz zum Hämoglobin Ca A, das wie in normalen roten Blutkörperchen eine Spindelform aufweist. Beide Alternativzustände, d.h. Normal- und Sichelzellen befinden sich in einem Gleichgewichtszustand.

Die Polarität der großen Anzahl von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den kovalenten Kohlenstoffpaaren beider Hämoglobin-Sa-Hälften trägt maßgeblich dazu bei, dass rote Blutkörperchen die Fähigkeit haben, sich leicht zu biegen. Wenn sich also ein Halbmond bildet, kommt es zu einer halbmondförmigen Formation anstelle der normalen Schalenform. Typischerweise führt diese einzigartige Form in homozygoten Zellen (d. h. beide β-ca-Ketten) zu sichelförmigen Zellhelices