Гемоглобін S

Гемоглобіном S є аномальний гемоглобін, який відрізняється від гемоглобіну A заміною в β-ланцюжку глутамінової кислоти (Glu) у шостому положенні на валіно (Val). При високому вмісті гемоглобінів в організмі пацієнта (тобто гомозигота по гемоглобіну S), може розвинутися серповидно-клітинна анемія, через що кров набуває форми серпу. Серповидні клітини можуть накопичуватися в селезінці та інших органах, викликаючи їх ушкодження та порушення функцій. Для діагностики серповидної анемії та визначення необхідності лікування пацієнту проводять аналіз крові на гемоглобін. Залежно від результатів обстеження може бути призначене лікування препаратами заліза або іншими лікарськими засобами. Важливо відзначити, що гемолітична анемія зазвичай протікає потай, не призводячи до гострої серцевої недостатності і потребує частих звертань за медичною допомогою.

Гемоглобін S - це форма гемоглобіну, яка є генетично зміненою версією гемоглобіну A. Він відрізняється від свого нормального аналога заміною глутамінової (оптично активної) кислоти в шостому положенні в ланцюга глобіну на валін (не проявляє оптичної активності). Гемоглобіну З – знижує вміст кисню у організмі і негативно позначається здоров'я, т.к. спричиняє гіпоксію. Серповидно-клітинна, або сфероцитарна, анемія є спадковим захворюванням, яке спричинене мутацією в гені, що кодує синтез гемоглобіну – елемента еритроцитів, відповідального за доставку кисню до всіх тканин та органів. Внаслідок мутації виробляється форма крові, не здатна повноцінно постачати органи киснем. Його зміст завжди знижено; у відповідь це організм починає економити кисень, уповільнюючи обмінні процеси, роботу органів, перенаправляючи більше ресурсів на виживання.

Фенотип захворювання передбачає, що приблизно у 30% дітей хворих на серповидно - клітинну анемію.

Гемоглобіну S належить важлива роль у фізіології людини та інших ссавців, особливо у регуляції кровотворення. Він є найпоширенішим субодиничним глобіном у кров'яному руслі здорових людей, становлячи до 97% всього гемоглобіну. Послідовність a-пептидів гемоглобіну містить мутацію G→V у шостому положенні, що призводить до заміни глутамінової амінокислоти на валіну. Гемоглобіну S належить важлива регуляторна роль під час гострої фази запалення. Кількісні зміни освіти Hb S виявляють порушення згортання крові та приховані форми деяких анемій.

Гемоглобін S

У більшості нормальних еритроцитів Hb A складається із чотирьох поліпептидних ланцюгів тетрамеру. Один ланцюг являє собою α-глобін і три ланцюги - β-глобіни. До цієї структури додається молекула гемоглобіну (гем), щоб утворити тетрамер. При серповидній анемії ковалентно пов'язаний гемоглобін (зазвичай гемоглобін A) в результаті заміни глутамінової амінокислотою в α-ланцюгів β-ланцюгів валентину (6 осіб з цих ланцюгів), може утворювати гомотетрамер, в якому один під одним знаходяться дві половинки, що формують "C" форму серпа.

Таким чином, для гемоглобіну SA два α-ланцюги і два різні типи β-ланцюгів призводять до утворення тетамерів, які виконують ту ж функцію, що і гемоглобін AA. Однак структурно він значно відрізняється від нього: валентинська амінокислота утворює поперечні зв'язки між ланцюгами, утворюючи "С"-подібну форму на відміну від того, що гемоглобін Са A знаходиться у формі веретена, як у нормальних еритроцитах. Обидва альтернативні стани, тобто. нормальні та серпоподібні клітини, існують у стані рівноваги.

Полярність великої кількості водневих зв'язків між ковалентними парами вуглецю обох половинок гемоглобіну Sa багато в чому сприяє тому, що еритроцити мають здатність злегка згинатися. Отже, при утворенні серповини замість нормальної форми шарфу виникає серповидне утворення. Як правило, ця унікальна форма в гомозиготних клітинах (тобто обох ланцюгів β-са) призводить до виникнення серповиду клітинних спіралей.