Hemoglobin S

Hemoglobin S, β zincirindeki valino'nun (Val) altıncı pozisyondaki glutamik asitten (Glu) ikame edilmesiyle hemoglobin A'dan farklı olan anormal bir hemoglobindir. Hastanın vücudundaki yüksek hemoglobin içeriği (yani hemoglobin S için homozigot) ile orak hücreli anemi gelişebilir, bu nedenle kan orak şeklini alır. Orak hücreler dalakta ve diğer organlarda birikerek hasara ve işlev bozukluğuna neden olabilir. Orak anemiyi teşhis etmek ve tedavi ihtiyacını belirlemek için hastaya hemoglobin için kan testi yapılır. Muayene sonuçlarına göre demir takviyeleri veya başka ilaçlarla tedavi önerilebilir. Hemolitik aneminin genellikle sessizce ortaya çıktığını, akut kalp yetmezliğine yol açmadığını ve sık sık tıbbi müdahaleyi gerektirdiğini unutmamak önemlidir.

Hemoglobin S, hemoglobin A'nın genetiği değiştirilmiş bir versiyonu olan bir hemoglobin formudur. Globinin b zincirinde altıncı pozisyondaki glutamik asidin (optik olarak aktif) valinle (optik olarak aktif değil) değiştirilmesiyle normal muadilinden farklılık gösterir. Hemoglobin C – vücuttaki oksijen içeriğini azaltır ve sağlığı olumsuz yönde etkiler çünkü hipoksiye neden olur. Orak hücreli veya sferositik anemi, tüm doku ve organlara oksijen verilmesinden sorumlu kırmızı kan hücrelerinin bir unsuru olan hemoglobinin sentezini kodlayan gendeki bir mutasyonun neden olduğu kalıtsal bir hastalıktır. Mutasyon sonucunda organlara tam olarak oksijen sağlayamayan bir kan türü oluşur. İçeriği her zaman azaltılır; Buna yanıt olarak vücut oksijeni korumaya başlar, metabolik süreçleri ve organ fonksiyonlarını yavaşlatır ve daha fazla kaynağı hayatta kalmaya yönlendirir.

Hastalığın fenotipi, orak hücreli anemi hastası çocukların yaklaşık %30'unun

Hemoglobin S, insan ve diğer memelilerin fizyolojisinde, özellikle hematopoezin düzenlenmesinde önemli bir rol oynar. Sağlıklı insanların kan dolaşımında en bol bulunan alt birim globindir ve tüm hemoglobinin %97'sini oluşturur. Hemoglobin a-peptid dizisi altıncı pozisyonda bir G→V mutasyonu içerir, bu da glutamin amino asidinin valinle yer değiştirmesiyle sonuçlanır. Hemoglobin S, inflamasyonun akut fazında önemli bir düzenleyici rol oynar. Hb S oluşumundaki kantitatif değişiklikler, kan pıhtılaşma bozukluklarını ve bazı anemilerin latent formlarını ortaya çıkarır.

Hemoglobin S

Çoğu normal kırmızı kan hücresinde Hb A, dört tetramer polipeptit zincirinden oluşur. Bir zincir α-globindir ve üç zincir β-globindir. Bir tetramer oluşturmak için bu yapıya bir hemoglobin molekülü (hem) eklenir. Orak hastalığında, β-valentin zincirlerinin (bu zincirlerden 6'sı) α-zincirlerindeki glutamik amino asidin değiştirilmesinin bir sonucu olarak kovalent olarak bağlanan hemoglobin (genellikle hemoglobin A), iki yarının olduğu bir homotetramer oluşturabilir. orak şeklinde bir "C" oluşturacak şekilde birbirinin altında bulunur.

Böylece, hemoglobin SA için iki α zinciri ve iki farklı tip β zinciri, hemoglobin AA ile aynı işlevi yerine getiren tetamerlerin oluşumuna yol açar. Bununla birlikte, yapısal olarak önemli ölçüde farklıdır: normal kırmızı kan hücrelerinde olduğu gibi iğ şeklinde olan hemoglobin Ca A'nın aksine, sevgililer günü amino asidi zincirler arasında çapraz bağlanarak bir "C" şekli oluşturur. Her iki alternatif durum, yani. normal ve orak hücreler denge halinde bulunur.

Hemoglobin Sa'nın her iki yarısının kovalent karbon çiftleri arasındaki çok sayıda hidrojen bağının polaritesi, kırmızı kan hücrelerinin hafifçe bükülme yeteneğine sahip olmasına büyük ölçüde katkıda bulunur. Dolayısıyla hilal oluştuğunda normal atkı şekli yerine hilal şeklinde bir oluşum meydana geliyor. Tipik olarak, homozigot hücrelerdeki (yani her iki β-ca zinciri) bu benzersiz form, hilal şeklindeki hücre sarmallarıyla sonuçlanır.