Hæmoglobin S

Hæmoglobin S er et unormalt hæmoglobin, der adskiller sig fra hæmoglobin A ved substitution af valino (Val) i β-kæden fra glutaminsyre (Glu) i den sjette position. Ved et højt indhold af hæmoglobiner i patientens krop (det vil sige homozygot for hæmoglobin S) kan der udvikles seglcelleanæmi, hvorfor blodet får form som en segl. Seglceller kan ophobes i milten og andre organer, hvilket forårsager skader og dysfunktion. For at diagnosticere seglanæmi og bestemme behovet for behandling, får patienten en blodprøve for hæmoglobin. Afhængigt af resultaterne af undersøgelsen kan der ordineres behandling med jerntilskud eller anden medicin. Det er vigtigt at bemærke, at hæmolytisk anæmi normalt forekommer stille, ikke fører til akut hjertesvigt og kræver hyppige besøg hos lægen.

Hæmoglobin S er en form for hæmoglobin, der er en genetisk modificeret version af hæmoglobin A. Det adskiller sig fra sit normale modstykke ved at erstatte glutaminsyre (optisk aktiv) i den sjette position i globinens b-kæde med valin (ikke optisk aktiv). Hæmoglobin C – reducerer iltindholdet i kroppen og påvirker helbredet negativt, pga forårsager hypoxi. Seglcelle, eller sfærocytisk, anæmi er en arvelig sygdom, der er forårsaget af en mutation i genet, der koder for syntesen af ​​hæmoglobin, et element af røde blodlegemer, der er ansvarlige for levering af ilt til alle væv og organer. Som følge af mutationen produceres en form for blod, som ikke er i stand til fuldt ud at forsyne organerne med ilt. Dens indhold er altid reduceret; som reaktion på dette begynder kroppen at spare på ilt, bremse metaboliske processer og organfunktion, og omdirigere flere ressourcer til overlevelse.

Sygdommens fænotype tyder på, at cirka 30 % af børn med seglcelleanæmi

Hæmoglobin S spiller en vigtig rolle i fysiologien af ​​mennesker og andre pattedyr, især i reguleringen af ​​hæmatopoiesis. Det er den mest udbredte underenhed globin i blodbanen hos raske mennesker, der tegner sig for op til 97% af alt hæmoglobin. Hæmoglobin-a-peptidsekvensen indeholder en G→V-mutation i den sjette position, hvilket resulterer i udskiftning af glutaminaminosyren med valin. Hæmoglobin S spiller en vigtig regulerende rolle under den akutte fase af inflammation. Kvantitative ændringer i dannelsen af ​​Hb S afslører blodkoagulationsforstyrrelser og latente former for nogle anæmier.

Hæmoglobin S

I de fleste normale røde blodlegemer består Hb A af fire tetramer polypeptidkæder. En kæde er α-globin og tre kæder er β-globiner. Et hæmoglobinmolekyle (hæm) tilsættes til denne struktur for at danne en tetramer. Ved seglsygdom kan kovalent bundet hæmoglobin (normalt hæmoglobin A), som følge af udskiftningen af ​​glutaminsyren i α-kæderne i β-valentinkæderne (6 af disse kæder), danne en homotetramer, hvori to halvdele er placeret under hinanden og danner et "C" i seglform.

For hæmoglobin SA fører to α-kæder og to forskellige typer β-kæder således til dannelsen af ​​tetamerer, der udfører samme funktion som hæmoglobin AA. Strukturelt er det imidlertid væsentligt anderledes: Valentinsaminosyren tværbinder mellem kæder og danner en "C"-form, i modsætning til, at hæmoglobinet Ca A er i spindelform som i normale røde blodlegemer. Begge alternative tilstande, dvs. normale celler og seglceller eksisterer i en tilstand af ligevægt.

Polariteten af ​​det store antal brintbindinger mellem de kovalente kulstofpar i begge halvdele af hæmoglobin Sa bidrager i høj grad til, at røde blodlegemer har evnen til at bøje lidt. Når en halvmåne dannes, opstår der følgelig en halvmåneformet formation i stedet for den normale tørklædeform. Typisk resulterer denne unikke form i homozygote celler (dvs. begge β-ca-kæder) i halvmåneformede cellespiraler