Hemoglobin S

Hemoglobin S er et unormalt hemoglobin som skiller seg fra hemoglobin A ved å erstatte valino (Val) i β-kjeden fra glutaminsyre (Glu) i sjette posisjon. Med et høyt innhold av hemoglobin i pasientens kropp (det vil si homozygot for hemoglobin S), kan sigdcelleanemi utvikles, og derfor får blodet form som en sigd. Sigdceller kan akkumuleres i milten og andre organer, og forårsake skade og dysfunksjon. For å diagnostisere sigdanemi og bestemme behovet for behandling, får pasienten en blodprøve for hemoglobin. Avhengig av resultatet av undersøkelsen kan behandling med jerntilskudd eller andre medisiner foreskrives. Det er viktig å merke seg at hemolytisk anemi vanligvis oppstår stille, ikke fører til akutt hjertesvikt og krever hyppige besøk til lege.

Hemoglobin S er en form for hemoglobin som er en genmodifisert versjon av hemoglobin A. Det skiller seg fra sitt vanlige motstykke ved å erstatte glutaminsyre (optisk aktiv) i sjette posisjon i b-kjeden til globin med valin (ikke optisk aktiv). Hemoglobin C – reduserer oksygeninnholdet i kroppen og påvirker helsen negativt, fordi forårsaker hypoksi. Sigdcelle, eller sfærocytisk, anemi er en arvelig sykdom som er forårsaket av en mutasjon i genet som koder for syntesen av hemoglobin, et element av røde blodceller som er ansvarlige for levering av oksygen til alle vev og organer. Som et resultat av mutasjonen produseres en form for blod som ikke er i stand til å fullt ut forsyne organene med oksygen. Innholdet er alltid redusert; som svar på dette begynner kroppen å spare oksygen, bremse metabolske prosesser og organfunksjon, og omdirigere flere ressurser til overlevelse.

Fenotypen av sykdommen antyder at omtrent 30 % av barn med sigdcelleanemi

Hemoglobin S spiller en viktig rolle i fysiologien til mennesker og andre pattedyr, spesielt i reguleringen av hematopoiesis. Det er den mest tallrike underenheten globin i blodet til friske mennesker, og står for opptil 97% av alt hemoglobin. Hemoglobin-a-peptidsekvensen inneholder en G→V-mutasjon i sjette posisjon, som resulterer i erstatning av glutaminaminosyren med valin. Hemoglobin S spiller en viktig regulerende rolle under den akutte fasen av betennelse. Kvantitative endringer i dannelsen av Hb S avslører blodkoagulasjonsforstyrrelser og latente former for enkelte anemier.

Hemoglobin S

I de fleste normale røde blodceller består Hb A av fire tetramer polypeptidkjeder. En kjede er α-globin og tre kjeder er β-globiner. Et hemoglobinmolekyl (hem) legges til denne strukturen for å danne en tetramer. Ved sigdsykdom kan kovalent bundet hemoglobin (vanligvis hemoglobin A), som et resultat av erstatning av glutaminsyren i α-kjedene til β-valentinkjedene (6 av disse kjedene), danne en homotetramer der to halvdeler er plassert under hverandre, og danner en "C" i sigdform.

For hemoglobin SA fører således to α-kjeder og to forskjellige typer β-kjeder til dannelsen av tetamerer som utfører samme funksjon som hemoglobin AA. Strukturelt er det imidlertid vesentlig forskjellig: Valentinsaminosyren kryssbinder mellom kjeder for å danne en "C"-form, i motsetning til at hemoglobin Ca A er i spindelform som i normale røde blodceller. Begge alternative tilstander, dvs. normale celler og sigdceller eksisterer i en tilstand av likevekt.

Polariteten til det store antallet hydrogenbindinger mellom de kovalente karbonparene til begge halvdelene av hemoglobin Sa bidrar i stor grad til at røde blodlegemer har evnen til å bøye seg litt. Følgelig, når en halvmåne dannes, oppstår en halvmåneformet formasjon i stedet for den normale skjerfformen. Vanligvis resulterer denne unike formen i homozygote celler (dvs. begge β-ca-kjedene) i halvmåneformede cellespiraler