Immunoelettroforesi

L'immunoelettroforesi è un metodo per frazionare le proteine ​​del siero in un gel di agar utilizzando anticorpi.

Il metodo dell'immunoelettroforesi è stato sviluppato nel 1950. Il metodo si basa sull'uso dell'elettroforesi delle proteine ​​in un gel e sulla loro interazione con gli anticorpi.

Il principio del metodo immunoelettroforetico è il seguente:

1. Al gel di agar viene aggiunto siero sanguigno contenente proteine.
2. Vengono aggiunti anticorpi che si legano a specifiche proteine ​​sieriche.
3. Viene eseguita l'elettroforesi su gel e le proteine ​​del siero vengono separate in base al loro peso molecolare.
4. Dopo l'elettroforesi viene aggiunta una soluzione contenente antigeni.
5. Gli anticorpi legati alle proteine ​​diffondono agli antigeni e formano complessi.
6. Quando si formano i complessi, avviene la precipitazione: precipitazione.
7. Il precipitato viene rilevato visivamente o mediante colorazione.

Pertanto, l'immunoelettroforesi consente di identificare le frazioni antigeniche nel siero del sangue e determinarne la concentrazione.

Applicazione dell'immunoelettroforesi:

– diagnosi di malattie infettive
– determinazione del titolo anticorpale
– studio dei marcatori tumorali
– studio della struttura delle proteine
– valutazione dell’efficacia del trattamento
– screening per alcune malattie.

L'immunoelettroforesi è un metodo per identificare le frazioni antigeniche nel siero del sangue, che viene utilizzato per determinare anticorpi e antigeni nel materiale biologico. Questo metodo si basa sulla separazione dei componenti del siero mediante elettroforesi e poi sulla loro diffusione attraverso un gel di agar verso un siero immune noto. La precipitazione avviene nel punto in cui l'anticorpo e il suo antigene si incontrano, consentendo l'identificazione delle frazioni antigeniche.

Il metodo dell'immunoelettroforesi è ampiamente utilizzato nella diagnostica medica per rilevare malattie infettive come tubercolosi, sifilide, malaria e altre. Questo metodo viene utilizzato anche nella ricerca scientifica per studiare l'interazione tra proteine ​​e anticorpi.

In un test immunoelettroforetico, il siero sanguigno del paziente viene miscelato con un siero immunitario noto. La miscela viene quindi posta in una camera elettroforetica, dove i componenti del siero vengono separati in diverse frazioni. Dopo la separazione, i componenti diffondono nel gel di agar verso il siero immunitario. Se nel siero è presente un antigene corrispondente a un anticorpo del siero immunitario, si verificherà la precipitazione. Ciò consente di determinare la presenza e la quantità di antigene nel siero.

Uno dei vantaggi del metodo immunoelettroforetico è la sua elevata sensibilità e specificità. Può rilevare anche quantità molto piccole di antigeni o anticorpi, rendendolo uno strumento indispensabile nella diagnostica medica e nella ricerca scientifica.

Tuttavia, il metodo dell’immunoelettroforesi ha i suoi limiti. Ad esempio, non può essere utilizzato per identificare complessi antigenici complessi che possono avere più antigeni. Inoltre, l’immunoelettroforesi richiede attrezzature specializzate e personale addestrato, il che può limitarne la disponibilità.

Pertanto, l'immunoelettroforesi è un potente strumento per identificare le frazioni antigeniche e può essere utile nella diagnostica medica, nella ricerca scientifica e in altri campi. Tuttavia, il suo utilizzo richiede un'attenta preparazione e l'uso di attrezzature speciali, che possono limitarne la disponibilità a un'ampia gamma di utenti.

L'immunoelettroforesi è un metodo di analisi immunologica in cui vengono rilevate le frazioni antigeniche in una soluzione. Separando i componenti del siero sanguigno mediante elettroforesi, questi diffondono verso l'antigene con successiva formazione di precipitazione.

Dopo aver aggiunto la soluzione per l'immunoelettroforesi, questa viene posta in un dispositivo per elettroforesi. Il dispositivo contiene due elettrodi di vetro paralleli esposti a particelle elettriche. La soluzione viene agitata continuamente, passando tra i bicchieri e garantendo il movimento di una carica positiva. Di conseguenza, le molecole proteiche si muovono con una certa carica positiva nella direzione specificata.

In generale, questo metodo consente di identificare reazioni allergiche, determinare la sensibilità degli antigeni agli anticorpi e molto altro.