Allosterisches Enzym

Allosterische Enzyme sind spezielle enzymatische Proteine, die ihre Aktivität abhängig von der Konzentration des Substrats regulieren. Sie verfügen wie normale Enzyme über eine aktive Substratbindungsstelle, verfügen aber auch über allosterische Stellen, die andere Moleküle wie kleine Hormone oder Metaboliten binden können. Wenn diese Moleküle an eine allosterische Stelle binden, kann sich die Aktivität des Enzyms ändern.

Allosterische Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der Regulierung vieler Prozesse in der Zelle, wie zum Beispiel des Glukosestoffwechsels, der Proteinsynthese und des Proteinstoffwechsels usw. Sie regulieren die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Konformation von Enzymen ändern und sie abhängig von den Bedingungen, unter denen sie vorkommen, mehr oder weniger aktiv machen. Ohne allosterische Enzyme wären viele wichtige biochemische Prozesse nicht möglich.

Obwohl die Regulierung der allosterischen Enzymaktivität durch Effekte im Zusammenhang mit der Proteinkonfiguration erfolgt, sind Proteine ​​selbst zusammen mit anderen Molekülen an dreidimensionalen Strukturen beteiligt, sodass die Regulierung manchmal durch externe Faktoren erfolgt. Beispiele für solche Strukturen sind die Wechselwirkung zwischen der Quartärstruktur des Enzyms und dem regulatorischen Proteinkopf sowie die eng gekoppelte Struktur proteinkomplexierender Moleküle und Enzyme. Darüber hinaus nutzen viele Regulatoren die Nukleotidsequenz von Genen, die Amino- und kodieren