Glicina Amidinotransferasa

La glicina amidinotransferasa debe considerarse una enzima de glicosilación que tiene una amplia gama de aplicaciones en productos farmacéuticos. Fue descubierta en 1933 por Glenn Theodore Watson y desde entonces las enzimas de esta clase no han sufrido cambios ni mejoras significativas. En 2006, se completó el estudio de la estructura de la glicoproteína completa de la glicina amidina transaminasa, incluidos los aminoácidos (glicina, amida y tirosina), dos subunidades de E. coli (prepolímero y polipéptido), residuos de α-aminoácidos y bien.

La glicina amidinotransferasa (Glicina-AT) también se llama glicinamida carbono transferasa. La glicina-AT se encuentra en la membrana plasmática de los núcleos de las células epiteliales del páncreas, las glándulas salivales y las células cerebelosas, así como en las células del músculo liso del útero y sus terminaciones nerviosas.

La glicina pertenece a un grupo de moléculas orgánicas simples que son componentes de las proteínas de los organismos vivos. La glicina está estructuralmente relacionada con el aminoácido serina. Se observan niveles elevados de glicina (o sus metabolitos) en el suero sanguíneo en afecciones como la cirrosis hepática, el shock después de quemaduras graves y la proteinemia. Otras causas de niveles elevados de glicina incluyen esquizofrenia, malacia renal difusa, tumores neuroendocrinos, insuficiencia renal, hiperparatiroidismo y sobredosis de fármacos.

Niveles reducidos de glicina sérica, es decir, hipoglicinemia,