Glicina amidinotransferasi

La glicina amidinotransferasi dovrebbe essere considerata un enzima di glicosilazione che ha una vasta gamma di applicazioni in campo farmaceutico. Fu scoperto nel 1933 da Glenn Theodore Watson e da allora gli enzimi di questa classe non hanno subito modifiche o miglioramenti significativi. Nel 2006 è stato completato lo studio della struttura della glicoproteina completa della glicina amidina transaminasi, compresi gli aminoacidi (glicina, ammide e tirosina), due subunità di E. coli (prepolimero e polipeptide), residui α-amminoacidici e ben

La glicina amidinotransferasi (Glycine-AT) è anche chiamata glicinamide carbon transferasi. La glicina-AT si trova nella membrana plasmatica dei nuclei delle cellule epiteliali del pancreas, delle ghiandole salivari e delle cellule cerebellari, nonché nelle cellule muscolari lisce dell'utero e nelle loro terminazioni nervose.

La glicina appartiene ad un gruppo di molecole organiche semplici che sono componenti delle proteine ​​negli organismi viventi. La glicina è strutturalmente correlata all'amminoacido serina. Livelli aumentati di glicina (o dei suoi metaboliti) nel siero del sangue si osservano in condizioni come cirrosi epatica, shock dopo gravi ustioni e proteinemia. Altre cause di livelli elevati di glicina comprendono la schizofrenia, la malacia renale diffusa, i tumori neuroendocrini, l’insufficienza renale, l’iperparatiroidismo e l’overdose di farmaci.

Livelli sierici ridotti di glicina, ovvero ipoglicinemia,