Amidinotransferaza glicynowa

Amidinotransferazę glicynową należy uznać za enzym glikozylujący, który ma szerokie zastosowanie w farmaceutyce. Została odkryta w 1933 roku przez Glenna Theodore’a Watsona i od tego czasu enzymy tej klasy nie uległy znaczącym zmianom ani udoskonaleniom. W 2006 roku zakończono badania struktury pełnej glikoproteiny transaminazy glicynoamidynowej, obejmującej aminokwasy (glicynę, amid i tyrozynę), dwie podjednostki E. coli (prepolimer i polipeptyd), reszty α-aminokwasowe oraz dobrze

Amidinotransferaza glicynowa (Glycine-AT) jest również nazywana glicynamidową transferazą węglową. Glicyna-AT zlokalizowana jest w błonie komórkowej jąder komórek nabłonkowych trzustki, gruczołów ślinowych i komórek móżdżku, a także w komórkach mięśni gładkich macicy i ich zakończeniach nerwowych.

Glicyna należy do grupy prostych cząsteczek organicznych wchodzących w skład białek organizmów żywych. Glicyna jest strukturalnie spokrewniona z aminokwasem seryną. Podwyższony poziom glicyny (lub jej metabolitów) w surowicy krwi obserwuje się w stanach takich jak marskość wątroby, wstrząs po poważnych oparzeniach i proteinemia. Inne przyczyny podwyższonego poziomu glicyny obejmują schizofrenię, rozsianą malację nerek, guzy neuroendokrynne, niewydolność nerek, nadczynność przytarczyc i przedawkowanie narkotyków.

Obniżone stężenie glicyny w surowicy, czyli hipoglicynemia,