Glicina Amidinotransferase

A glicina amidinotransferase deve ser considerada uma enzima de glicosilação que possui uma ampla gama de aplicações farmacêuticas. Foi descoberta em 1933 por Glenn Theodore Watson, e desde então as enzimas desta classe não sofreram alterações ou melhorias significativas. Em 2006, foi concluído o estudo da estrutura da glicoproteína completa da glicina amidina transaminase, incluindo aminoácidos (glicina, amida e tirosina), duas subunidades de E. coli (pré-polímero e polipeptídeo), resíduos de α-aminoácidos e bem

A glicina amidinotransferase (Glicina-AT) também é chamada de glicinamida carbono transferase. A glicina-AT está localizada na membrana plasmática dos núcleos das células epiteliais do pâncreas, glândulas salivares e células cerebelares, bem como nas células musculares lisas do útero e suas terminações nervosas.

A glicina pertence a um grupo de moléculas orgânicas simples que são componentes de proteínas em organismos vivos. A glicina está estruturalmente relacionada ao aminoácido serina. Níveis aumentados de glicina (ou seus metabólitos) no soro sanguíneo são observados em condições como cirrose hepática, choque após queimaduras graves e proteinemia. Outras causas de níveis elevados de glicina incluem esquizofrenia, malácia renal difusa, tumores neuroendócrinos, insuficiência renal, hiperparatireoidismo e overdose de drogas.

Níveis séricos reduzidos de glicina, ou seja, hipoglicinemia,