Glycine Amidinotransferase

Glycine-amidinotransferase moet worden beschouwd als een glycosylatie-enzym dat een breed scala aan toepassingen in farmaceutische producten kent. Het werd in 1933 ontdekt door Glenn Theodore Watson en sindsdien hebben enzymen van deze klasse geen significante veranderingen of verbeteringen ondergaan. In 2006 werd de studie van de structuur van het volledige glycoproteïne van glycine-amidinetransaminase voltooid, inclusief aminozuren (glycine, amide en tyrosine), twee subeenheden van E. coli (prepolymeer en polypeptide), α-aminozuurresiduen en goed

Glycine-amidinotransferase (Glycine-AT) wordt ook wel Glycinamide-koolstoftransferase genoemd. Glycine-AT bevindt zich in het plasmamembraan van de kernen van epitheelcellen van de pancreas, speekselklieren en cerebellaire cellen, evenals in de gladde spiercellen van de baarmoeder en hun zenuwuiteinden.

Glycine behoort tot een groep eenvoudige organische moleculen die componenten zijn van eiwitten in levende organismen. Glycine is structureel verwant aan het aminozuur serine. Verhoogde niveaus van glycine (of zijn metabolieten) in het bloedserum worden waargenomen bij aandoeningen zoals levercirrose, shock na ernstige brandwonden en proteïnemie. Andere oorzaken van verhoogde glycinespiegels zijn onder meer schizofrenie, diffuse niermalacie, neuro-endocriene tumoren, nierfalen, hyperparathyreoïdie en overdosering van geneesmiddelen.

Verlaagde serumglycinespiegels, d.w.z. hypoglycinemie,