Glycine Amidinotransférase

La glycine amidinotransférase doit être considérée comme une enzyme de glycosylation qui a un large éventail d'applications dans le domaine pharmaceutique. Il a été découvert en 1933 par Glenn Theodore Watson et depuis lors, les enzymes de cette classe n'ont subi aucun changement ni aucune amélioration significative. En 2006, l'étude de la structure de la glycoprotéine complète de la glycine amidine transaminase a été achevée, comprenant les acides aminés (glycine, amide et tyrosine), deux sous-unités d'E. coli (prépolymère et polypeptide), les résidus d'acides aminés α et bien

La glycine amidinotransférase (Glycine-AT) est également appelée Glycinamide carbone transférase. La Glycine-AT est située dans la membrane plasmique des noyaux des cellules épithéliales du pancréas, des glandes salivaires et des cellules cérébelleuses, ainsi que dans les cellules musculaires lisses de l'utérus et leurs terminaisons nerveuses.

La glycine appartient à un groupe de molécules organiques simples qui sont des composants des protéines des organismes vivants. La glycine est structurellement liée à l'acide aminé sérine. Des niveaux accrus de glycine (ou de ses métabolites) dans le sérum sanguin sont observés dans des conditions telles que la cirrhose du foie, le choc après des brûlures graves et la protéinémie. D'autres causes d'élévation des taux de glycine comprennent la schizophrénie, la malacie rénale diffuse, les tumeurs neuroendocrines, l'insuffisance rénale, l'hyperparathyroïdie et le surdosage médicamenteux.

Diminution des taux de glycine sérique, c'est-à-dire hypoglycinémie,